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- PDB-4m9c: WeeI from Acinetobacter baumannii AYE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m9c
タイトルWeeI from Acinetobacter baumannii AYE
要素Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
キーワードTRANSFERASE / left-handed beta-helix / rossmann fold / acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative acetyltransferase (WeeI) / :
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Morrison, M.J. / Imperiali, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Biochemical analysis and structure determination of bacterial acetyltransferases responsible for the biosynthesis of UDP-N,N'-diacetylbacillosamine.
著者: Morrison, M.J. / Imperiali, B.
履歴
登録2013年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
B: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
C: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
D: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
E: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
F: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,9326
ポリマ－137,9326
非ポリマー00
水11,530640
1
A: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
B: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
C: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9663
ポリマ－68,9663
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area24500 Å2
手法PISA
2
D: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
E: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein
F: Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9663
ポリマ－68,9663
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.289, 148.289, 182.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
Bacterial transferase hexapeptide (Three repeats) family protein


分子量: 22988.586 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
株: AYE / プラスミド: pET30b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS RIL / 参照: UniProt: B7H2H9, UniProt: B0V6J7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 640 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M sodium acetate trihydrate, 3.0 M NaCl, 0.7% 1-butanol, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月29日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.5 Å / Num. all: 180938 / Num. obs: 180938 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 29.25 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 97.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.54 Å
Translation2.5 Å48.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BSW

3bsw


解像度: 2.1→48.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU ML: 0.29 / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.02 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2264 6517 5 %RANDOM
Rwork0.1907 ---
obs0.1925 130237 96.42 %-
all-180938 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.532 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 106.31 Å2 / Biso mean: 34.597 Å2 / Biso min: 8.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.0086 Å2-0 Å20 Å2
2---7.0086 Å2-0 Å2
3---14.0172 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9479 0 0 640 10119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09613197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051687
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5683401
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.17510.25856070.2237115511215891
2.1751-2.26210.25486200.2056117131233392
2.2621-2.36510.25396480.2038119041255294
2.3651-2.48980.2596010.2167121291273095
2.4898-2.64580.27016370.2225123921302997
2.6458-2.850.27676730.2247125351320898
2.85-3.13680.25066720.2117126861335899
3.1368-3.59060.23546990.1999127181341799
3.5906-4.52320.17666730.15621291313586100
4.5232-48.55190.19956870.1682131791386699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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