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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m8z
タイトルCrystal Structure of SFH3, a phosphatidylinositol transfer protein that integrates phosphoinositide signaling with lipid droplet metabolism
要素Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
キーワードSIGNALING PROTEIN / Lipid droplets / Phosphoinositides / meiosis / CRAL TRIO / SEC14 / phospholipid signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphatidylinositol transporter complex / phosphatidylinositol transfer activity / nucleus-vacuole junction / sterol binding / sterol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / phospholipid transport / lipid droplet / cell periphery ...negative regulation of sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphatidylinositol transporter complex / phosphatidylinositol transfer activity / nucleus-vacuole junction / sterol binding / sterol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / phospholipid transport / lipid droplet / cell periphery / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) ...: / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.928 Å
データ登録者Ortlund, E.O. / Pathak, M.C.
引用ジャーナル: Mol Biol Cell / : 2014
タイトル: A phosphatidylinositol transfer protein integrates phosphoinositide signaling with lipid droplet metabolism to regulate a developmental program of nutrient stress-induced membrane biogenesis.
著者: Ren, J. / Pei-Chen Lin, C. / Pathak, M.C. / Temple, B.R. / Nile, A.H. / Mousley, C.J. / Duncan, M.C. / Eckert, D.M. / Leiker, T.J. / Ivanova, P.T. / Myers, D.S. / Murphy, R.C. / Brown, H.A. / ...著者: Ren, J. / Pei-Chen Lin, C. / Pathak, M.C. / Temple, B.R. / Nile, A.H. / Mousley, C.J. / Duncan, M.C. / Eckert, D.M. / Leiker, T.J. / Ivanova, P.T. / Myers, D.S. / Murphy, R.C. / Brown, H.A. / Verdaasdonk, J. / Bloom, K.S. / Ortlund, E.A. / Neiman, A.M. / Bankaitis, V.A.
履歴
登録2013年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
B: Phosphatidylinositol transfer protein PDR16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0272
ポリマ-82,0272
非ポリマー00
8,917495
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area30850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.521, 114.716, 144.694
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: _ / Auth seq-ID: 17 - 344 / Label seq-ID: 17 - 344

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol transfer protein PDR16 / PITP / Pleiotropic drug resistance protein 16 / SEC14 homolog 3


分子量: 41013.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: N1158, NP_014168.1. NM_001183069.1, PDR16, SFH3, YNL231C
プラスミド: pGEM_SFH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53860
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 495 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: The reservoir solution consisted of 15 - 30% PEG 4000, 5% glycerol, 100 mM ammonium sulfate, 100 mM ammonium acetate pH 5.6. Thin plate-like crystals were harvested 3 - 4 days after mixing 2 ...詳細: The reservoir solution consisted of 15 - 30% PEG 4000, 5% glycerol, 100 mM ammonium sulfate, 100 mM ammonium acetate pH 5.6. Thin plate-like crystals were harvested 3 - 4 days after mixing 2 ul protein solution (5 mg/ml) with 2 ul reservoir solution., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9782 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月8日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→89.89 Å / Num. all: 66699 / Num. obs: 66699 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.93-250.283199.9
2-2.085.10.2191100
2.08-2.175.10.1621100
2.17-2.295.10.1361100
2.29-2.435.10.1071100
2.43-2.625.10.0891100
2.62-2.885.10.0751100
2.88-3.35.10.0591100
3.3-4.1550.055199.6
4.15-304.90.048199.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_1423精密化
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0045精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SERGUIデータ収集
SGXPRO位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.928→28.427 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU ML: 0.21 / σ(F): 43.72 / 位相誤差: 29.47 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2507 3788 3 %
Rwork0.2177 --
obs0.2187 126276 99.13 %
all-66699 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.838 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å2-0 Å2
2--0.39 Å2-0 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.928→28.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5271 0 0 495 5766
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095447
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1347375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3482079
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005941
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 20681 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9279-1.95230.2651310.25624253X-RAY DIFFRACTION93
1.9523-1.9780.33081400.25994557X-RAY DIFFRACTION100
1.978-2.0050.29651470.25494584X-RAY DIFFRACTION100
2.005-2.03370.34631340.25194532X-RAY DIFFRACTION100
2.0337-2.0640.28071440.24474558X-RAY DIFFRACTION100
2.064-2.09630.28411460.22414592X-RAY DIFFRACTION99
2.0963-2.13060.2461450.22754516X-RAY DIFFRACTION100
2.1306-2.16740.2651430.21874594X-RAY DIFFRACTION100
2.1674-2.20680.27561370.21374589X-RAY DIFFRACTION100
2.2068-2.24920.26681390.21864478X-RAY DIFFRACTION99
2.2492-2.29510.24691420.21624623X-RAY DIFFRACTION99
2.2951-2.3450.24251410.21614479X-RAY DIFFRACTION100
2.345-2.39950.25621430.21344611X-RAY DIFFRACTION100
2.3995-2.45940.18371400.2074502X-RAY DIFFRACTION100
2.4594-2.52590.23551460.21314597X-RAY DIFFRACTION99
2.5259-2.60020.29021370.22484536X-RAY DIFFRACTION99
2.6002-2.68410.24881460.23444543X-RAY DIFFRACTION99
2.6841-2.77990.27741420.22554570X-RAY DIFFRACTION99
2.7799-2.89110.31281390.22914544X-RAY DIFFRACTION100
2.8911-3.02250.27361390.22494564X-RAY DIFFRACTION100
3.0225-3.18170.25921400.21954550X-RAY DIFFRACTION99
3.1817-3.38070.27281350.21874553X-RAY DIFFRACTION99
3.3807-3.64130.21951400.20214488X-RAY DIFFRACTION99
3.6413-4.00680.23421350.19954513X-RAY DIFFRACTION98
4.0068-4.58450.21641390.19394509X-RAY DIFFRACTION99
4.5845-5.76810.17611440.20434576X-RAY DIFFRACTION99
5.7681-28.43010.26191340.21884477X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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