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- PDB-4m8a: Crystal Structure of Thermotoga maritima FtsH Periplasmic Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m8a
タイトルCrystal Structure of Thermotoga maritima FtsH Periplasmic Domain
要素ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
キーワードHYDROLASE / Protease / ATP-dependent proteolysis / Open-closed gating / periplasmic innermembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #210 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #210 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.502 Å
データ登録者An, J.Y. / Sharif, H. / Barrera, F.N. / Karabadzhak, A. / Kang, G.B. / Park, K.J. / Sakkiah, S. / Lee, K.W. / Lee, S. / Engelman, D.M. ...An, J.Y. / Sharif, H. / Barrera, F.N. / Karabadzhak, A. / Kang, G.B. / Park, K.J. / Sakkiah, S. / Lee, K.W. / Lee, S. / Engelman, D.M. / Wang, J. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural roles of periplasmic and transmembrane domains of FtsH in ATP-dependent proteolysis
著者: An, J.Y. / Sharif, H. / Barrera, F.N. / Karabadzhak, A. / Kang, G.B. / Park, K.J. / Sakkiah, S. / Lee, K.W. / Lee, S. / Engelman, D.M. / Wang, J. / Eom, S.H.
履歴
登録2013年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1314
ポリマ－24,0093
非ポリマー1221
水4,197233
1
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子

A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2638
ポリマ－48,0186
非ポリマー2442
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.809, 65.837, 71.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-862-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量: 8003.043 Da / 分子数: 3 / 断片: periplasmic domain, UNP RESIDUES 34-101 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: MSB8 / 遺伝子: ftsH, TM_0580 / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9WZ49, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.0640.26
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2941蒸気拡散法5.525% PEG 3350, 0.1M Na citrate (pH 5.5), 0.2M Li2SO4 , VAPOR DIFFUSION, temperature 294K
2942蒸気拡散法615%(w/v) PEG 2000, 0.1M MES-NaOH (pH 6.0) , VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.97924, 0.97901, 0.97134, 0.98696
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979241
20.979011
30.971341
40.986961
反射解像度: 1.5→31.7 Å / Num. all: 32191 / Num. obs: 32191 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 13 / Num. unique all: 1584 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.502→31.677 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 17.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2018 1631 5.07 %random
Rwork0.1609 ---
obs0.1649 32151 99.3 %-
all-32191 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.019 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4299 Å20 Å20 Å2
2---1.7387 Å2-0 Å2
3---1.3088 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.502→31.677 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1608 0 8 233 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071749
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0282377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.624678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004309
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5017-1.54590.25561290.1796241897
1.5459-1.59580.21051490.15072502100
1.5958-1.65280.21511360.15382527100
1.6528-1.7190.21171430.14362511100
1.719-1.79720.24671250.1312550100
1.7972-1.8920.17171180.12452566100
1.892-2.01050.21621360.1412514100
2.0105-2.16570.17441320.14812578100
2.1657-2.38360.18471420.15342541100
2.3836-2.72830.18721350.16282590100
2.7283-3.43670.23511520.17362590100
3.4367-31.68390.21331340.1867263396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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