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- PDB-4m76: Integrin I domain of complement receptor 3 in complex with C3d -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m76
タイトルIntegrin I domain of complement receptor 3 in complex with C3d
要素
  • Complement C3
  • Integrin alpha-M
キーワードCELL ADHESION / integrin / complement receptor / immunity / innate immunity / inflammation / phagocytosis / Mac-1 / CD11b/CD18 / alphaMbeta2 / macrophage / Rossmann fold / I domain / Von Willebrand Factor A (VWA) / alpha-alpha barrel / adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


ectodermal cell differentiation / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex ...ectodermal cell differentiation / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / negative regulation of dopamine metabolic process / Alternative complement activation / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / cargo receptor activity / endopeptidase inhibitor activity / phagocytosis, engulfment / cell adhesion mediated by integrin / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / tertiary granule membrane / plasma membrane raft / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Integrin cell surface interactions / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / specific granule membrane / response to mechanical stimulus / forebrain development / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of superoxide anion generation / Regulation of Complement cascade / cell-matrix adhesion / response to ischemia / fatty acid metabolic process / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / microglial cell activation / cell-cell adhesion / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of angiogenesis / azurophil granule lumen / integrin binding / response to estradiol / amyloid-beta binding / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / secretory granule lumen / blood microparticle / cell adhesion / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 ...: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Complement C3 / Integrin alpha-M
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.804 Å
データ登録者Bajic, G. / Yatime, L. / Vorup-Jensen, T. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural insight on the recognition of surface-bound opsonins by the integrin I domain of complement receptor 3.
著者: Bajic, G. / Yatime, L. / Sim, R.B. / Vorup-Jensen, T. / Andersen, G.R.
履歴
登録2013年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22013年11月6日Group: Structure summary
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3
B: Integrin alpha-M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7974
ポリマ－55,6802
非ポリマー1172
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.460, 65.120, 62.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.69, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1 / Complement C3 beta chain / ...C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1 / Complement C3 beta chain / Complement C3 alpha chain / C3a anaphylatoxin / Acylation stimulating protein / ASP / C3adesArg / Complement C3b alpha' chain / Complement C3c alpha' chain fragment 1 / Complement C3dg fragment / Complement C3g fragment / Complement C3d fragment / Complement C3f fragment / Complement C3c alpha' chain fragment 2


分子量: 33198.996 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 994-1288 / 変異: C1010A, C144A, I332G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C3, CPAMD1 / プラスミド: pETM-20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 Integrin alpha-M / CD11 antigen-like family member B / CR-3 alpha chain / Cell surface glycoprotein MAC-1 subunit ...CD11 antigen-like family member B / CR-3 alpha chain / Cell surface glycoprotein MAC-1 subunit alpha / Leukocyte adhesion receptor MO1 / Neutrophil adherence receptor


分子量: 22480.596 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 143-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD11B, CR3A, ITGAM / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11215
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, pH 7, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→98.895 Å / Num. obs: 12888 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 67.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 16.77
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.8-30.2914.47194.3
3-3.30.1628.19199.4
3.3-3.50.09912.47199.5
3.5-3.80.06617.03198.6
3.8-40.0521.52199.6
4-50.03826.75198.8
5-60.03726.48198.8
6-80.03430.88198.6
8-100.02734.48198.3
10-200.02634.87198.2
20-400.02834.19197.1
40-500.01230.211100
501

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1IDO, 1C3D

1ido

1c3d


解像度: 2.804→45.107 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.63 / SU ML: 0.4 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 28.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 972 7.54 %
Rwork0.194 --
obs0.1979 12885 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 74.3487 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.804→45.107 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3769 0 2 33 3804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023848
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6575201
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0051435
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002675
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.804-2.95180.33761200.28711676X-RAY DIFFRACTION96
2.9518-3.13670.33541440.23841691X-RAY DIFFRACTION100
3.1367-3.37880.27841410.2341682X-RAY DIFFRACTION100
3.3788-3.71870.2631420.20381701X-RAY DIFFRACTION99
3.7187-4.25640.25311210.1861718X-RAY DIFFRACTION99
4.2564-5.36130.21111500.16931704X-RAY DIFFRACTION99
5.3613-45.11280.20821540.17531741X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1137-0.10050.11580.0876-0.10030.1105-0.11510.25990.1339-0.0625-0.0754-0.2378-0.03080.0879-0.27080.483-0.23840.23510.5828-0.1210.722317.0658-15.34459.489
20.15990.0267-0.00050.1935-0.12630.2953-0.20390.050.08340.1235-0.153-0.2603-0.24130.0581-0.37230.5692-0.24690.01480.4621-0.22690.964925.0717-7.818222.4205
30.056-0.1-0.030.33680.05960.02060.0459-0.0720.05610.2675-0.0167-0.15530.06980.0343-0.03390.1901-0.0581-0.2032-0.2727-0.33240.257214.2597-13.784231.7924
40.0391-0.08650.07850.70960.15740.3950.035-0.0460.11280.6487-0.16420.13490.155-0.3151-0.1380.3214-0.08730.00770.3194-0.0050.1555-1.7691-21.60429.3424
50.3167-0.18880.07160.1644-0.01150.0389-0.07070.0890.0890.00530.0366-0.1122-0.0764-0.1109-0.03220.2444-0.04040.00360.1899-0.01160.06281.5152-20.176714.9636
60.282-0.05620.40580.0128-0.08090.5844-0.11870.04240.0674-0.0002-0.0576-0.03730.01910.0389-0.11710.1892-0.04390.12540.2703-0.00180.39969.3384-22.30315.0609
70.0685-0.0870.05920.1072-0.07340.05270.02160.0632-0.1051-0.038-0.01760.0830.0896-0.07970.09970.3186-0.25510.0910.6676-0.3160.4288-16.06-43.67038.0613
80.006-0.0075-0.01040.00780.01150.0203-0.07730.01360.0243-0.0080.00190.001-0.0231-0.0351-0.04720.4131-0.28110.00370.7229-0.17890.2665-14.0489-39.246-0.5886
90.00730.0097-0.00510.01-0.00580.00330.0185-0.0201-0.0268-0.02090.00770.0417-0.00730.00460.00160.3252-0.28040.05810.6115-0.15810.4403-23.7288-46.69572.694
100.00260.00390.0010.04730.01270.0133-0.04750.01440.01720.08810.06670.05240.0025-0.0026-0.00120.3369-0.07210.15250.5805-0.11150.5242-20.6471-37.042413.8782
110.0437-0.01690.00210.0712-0.01350.0018-0.04150.0190.00070.03990.0088-0.05350.0384-0.0901-0.00860.1946-0.22170.00710.4878-0.08770.2856-21.8463-40.28069.9718
120.18820.0182-0.00070.212-0.09240.04130.03490.00550.00160.00730.06630.01960.0105-0.01110.26850.3882-0.2940.2330.5587-0.28220.5211-25.5264-51.587211.0423
130.005-0.00310.00660.0103-0.00020.00960.08790.0232-0.03610.02680.0594-0.0202-0.01590.06220.00530.6677-0.19930.1190.4057-0.12940.5248-8.0064-45.675420.8486
140.01410.04380.0220.23350.06870.0325-0.0126-0.0043-0.05310.08960.0017-0.0750.0270.03170.00720.5911-0.310.30530.7176-0.41250.9088-10.3114-52.122312.1806
150.0095-0.00460.00520.0106-0.00910.00880.05540.0019-0.0214-0.05410.00730.07250.07070.01540.02740.7155-0.16980.22940.5471-0.39331.0097-5.0266-54.982311.0408
160.0188-0.03460.02560.092-0.06790.05020.0365-0.00780.0199-0.05020.0242-0.036-0.0174-0.01490.0420.87240.0970.12370.9153-0.47050.739-10.972-52.1646-2.7103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 992:1038 )A992 - 1038
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 1039:1075 )A1039 - 1075
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 1076:1164 )A1076 - 1164
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 1165:1225 )A1165 - 1225
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 1226:1268 )A1226 - 1268
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 1269:1287 )A1269 - 1287
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 132:146 )B132 - 146
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 147:162 )B147 - 162
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 163:176 )B163 - 176
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 178:185 )B178 - 185
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 186:221 )B186 - 221
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 222:241 )B222 - 241
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 242:255 )B242 - 255
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 256:278 )B256 - 278
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 279:294 )B279 - 294
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 295:310 )B295 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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