[日本語] English
万見
- PDB-4m0n: Crystal structure of a putative anti-sigma factor (BDI_1681) from... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m0n
タイトルCrystal structure of a putative anti-sigma factor (BDI_1681) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.65 A resolution
要素Conserved hypothetical protein, putative anti-sigma factor
キーワードSIGNALING PROTEIN / FecR protein / PF04773 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Jelly Rolls - #1440 / Protein FecR, C-terminal / FecR, C-terminal / FecR protein / Fe(2+)-dicitrate sensor, transmembrane component / FecR protein / Phage tail protein beta-alpha-beta fold - #30 / Phage tail protein beta-alpha-beta fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Jelly Rolls ...Jelly Rolls - #1440 / Protein FecR, C-terminal / FecR, C-terminal / FecR protein / Fe(2+)-dicitrate sensor, transmembrane component / FecR protein / Phage tail protein beta-alpha-beta fold - #30 / Phage tail protein beta-alpha-beta fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DUF4974 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a conserved hypothetical protein, putative anti-sigma factor (BDI_1681) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.65 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Conserved hypothetical protein, putative anti-sigma factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5323
ポリマ－26,4461
非ポリマー862
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.386, 115.242, 115.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Conserved hypothetical protein, putative anti-sigma factor


分子量: 26445.830 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 107-337 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_1681 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6LCL9
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 107-327) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 107-327) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. A THR AT POSITION 199 IN THE SEQUENCE HAS BEEN MUTATED TO ALANINE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.38 %
解説: THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING A REFINED MODEL OBTAINED BY THREE WAVELENGTH SE-MAD PHASING FROM A DIFFERENT CRYSTAL AT LOWER RESOLUTION
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.200M magnesium formate, 20.00% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979169
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979169 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→29.285 Å / Num. obs: 25388 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 20.703 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 17.42
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.65-1.710.72176034607193.8
1.71-1.780.4723185454802197.7
1.78-1.860.3234.2181914734198.1
1.86-1.960.2027186904866198.7
1.96-2.080.13410.2177464608198.1
2.08-2.240.09314184174806198.9
2.24-2.460.06518.9178704665199.4
2.46-2.820.04825.2187014951199.8
2.82-3.550.02937.7179364831199.6
3.55-29.2850.02150.4183044870199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4M0H

4m0h


解像度: 1.65→29.285 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.725 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3.WATERS WERE EXCLUDED ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4.1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION AND MAGNESIUM (MG) FROM THE CRYSTALLIZATION HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2191 1285 5.1 %RANDOM
Rwork0.1822 ---
obs0.184 25354 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.99 Å2 / Biso mean: 28.2662 Å2 / Biso min: 10.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å2-0 Å20 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3----1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.285 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1692 0 5 100 1797
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191768
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4191.9582408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.69533914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.395226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.17924.83189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.80915317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9841512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0312.91863
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0312.905862
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9625.4311081
LS精密化 シェル解像度: 1.653→1.696 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 88 -
Rwork0.249 1736 -
all-1824 -
obs--99.73 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.8806 Å / Origin y: -14.8952 Å / Origin z: 13.4155 Å
111213212223313233
T0.0411 Å2-0.0126 Å2-0.0001 Å2-0.0863 Å20.0041 Å2--0.0591 Å2
L1.2062 °20.0643 °2-0.138 °2-0.8298 °2-0.2979 °2--1.3247 °2
S0.0038 Å °0.0044 Å °0.1093 Å °-0.0194 Å °0.0022 Å °-0.0187 Å °-0.0985 Å °0.0072 Å °-0.006 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る