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- PDB-4lx2: Crystal structure of Myo5a globular tail domain in complex with m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lx2
タイトルCrystal structure of Myo5a globular tail domain in complex with melanophilin GTBD
要素
  • Melanophilin
  • Unconventional myosin-Va
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / DIL / CONTRACTILE PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


melanosome localization / vesicle transport along actin filament / unconventional myosin complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / insulin-responsive compartment / melanosome transport / filopodium tip / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / actin filament-based movement / melanocyte differentiation ...melanosome localization / vesicle transport along actin filament / unconventional myosin complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / insulin-responsive compartment / melanosome transport / filopodium tip / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / actin filament-based movement / melanocyte differentiation / myosin V binding / microtubule plus-end binding / myosin complex / cortical actin cytoskeleton / pigmentation / microfilament motor activity / Insulin processing / myosin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / microtubule organizing center / protein targeting / stress fiber / vesicle-mediated transport / ruffle / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intracellular protein transport / FCGR3A-mediated phagocytosis / small GTPase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to insulin stimulus / actin filament binding / melanosome / protein transport / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / molecular adaptor activity / calmodulin binding / neuron projection / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rab effector MyRIP/Melanophilin / Melanophilin, FYVE-related domain / : / Rab effector MyRIP/melanophilin C-terminus / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain ...Rab effector MyRIP/Melanophilin / Melanophilin, FYVE-related domain / : / Rab effector MyRIP/melanophilin C-terminus / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Melanophilin / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Attanda, W. / Gauquelin, C. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis of myosin V Rab GTPase-dependent cargo recognition.
著者: Pylypenko, O. / Attanda, W. / Gauquelin, C. / Lahmani, M. / Coulibaly, D. / Baron, B. / Hoos, S. / Titus, M.A. / England, P. / Houdusse, A.M.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22014年1月15日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Va
B: Melanophilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3593
ポリマ－48,1212
非ポリマー2381
水7,855436
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area17620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.870, 41.110, 109.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-Va / Dilute myosin heavy chain / non-muscle / Myosin heavy chain 12 / Myosin-12 / Myoxin


分子量: 44947.152 Da / 分子数: 1 / 断片: Dilute domain residues 1464-1855 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO5A, MYH12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4I1
#2: タンパク質・ペプチド Melanophilin / Exophilin-3 / Leaden protein / Slp homolog lacking C2 domains a / SlaC2-a / Synaptotagmin-like protein 2a


分子量: 3173.514 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 176-201 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q91V27
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG MPD, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→37 Å / Num. all: 65228 / Num. obs: 64638 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.12 Å2
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LX0

4lx0


解像度: 1.5→35.572 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 18.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1957 3219 5 %random
Rwork0.1643 ---
obs0.1659 64346 99.55 %-
all-65228 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.178 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9941 Å20 Å2-3.316 Å2
2--0.4547 Å20 Å2
3----1.4488 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→35.572 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2966 0 10 436 3412
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2794274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2691220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.52240.30021390.28462638X-RAY DIFFRACTION100
1.5224-1.54620.271390.25562627X-RAY DIFFRACTION100
1.5462-1.57150.29531390.2492636X-RAY DIFFRACTION100
1.5715-1.59860.3041390.24322652X-RAY DIFFRACTION100
1.5986-1.62770.27451390.22842639X-RAY DIFFRACTION100
1.6277-1.6590.24481390.212643X-RAY DIFFRACTION100
1.659-1.69290.26641400.20842655X-RAY DIFFRACTION100
1.6929-1.72970.21451400.19632647X-RAY DIFFRACTION100
1.7297-1.76990.26661380.1892628X-RAY DIFFRACTION100
1.7699-1.81420.22941390.18672644X-RAY DIFFRACTION100
1.8142-1.86320.19121410.16972674X-RAY DIFFRACTION99
1.8632-1.91810.20631380.15992623X-RAY DIFFRACTION99
1.9181-1.980.18461400.15572663X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.05070.1811380.15372630X-RAY DIFFRACTION99
2.0507-2.13280.17891380.15522613X-RAY DIFFRACTION99
2.1328-2.22990.15821400.14912653X-RAY DIFFRACTION99
2.2299-2.34740.18361400.14812671X-RAY DIFFRACTION99
2.3474-2.49450.16851410.14612670X-RAY DIFFRACTION100
2.4945-2.6870.20461400.14992672X-RAY DIFFRACTION100
2.687-2.95730.17451410.15492682X-RAY DIFFRACTION100
2.9573-3.38490.20951420.15192686X-RAY DIFFRACTION99
3.3849-4.26350.17911420.14342696X-RAY DIFFRACTION100
4.2635-35.58180.19221470.18052785X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64310.42250.69790.76090.68612.32150.0267-0.05410.0411-0.0484-0.01540.02980.0357-0.0475-0.01920.06010.02260.00780.09430.01390.11219.4579-20.513-16.7305
21.86161.0333-0.18155.84360.19551.58580.07910.0156-0.1245-0.09060.0161-0.16280.5039-0.0476-0.09990.69390.0419-0.02260.1588-0.00450.32713.7768-46.6486-34.7343
34.8539-5.5377-2.42256.39992.81571.24180.2679-0.0704-0.839-0.04010.1089-0.36431.11760.5291-0.36960.74340.26110.05270.5341-0.11390.815117.536-41.9858-32.6243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 1470:1853))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 185:191))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and ((resseq 192:196))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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