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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lwa
タイトルStructure of Bacillus subtilis nitric oxide synthase in complex with ((2S, 3S)-1,3-bis((6-(2,5-dimethyl-1H-pyrrol-1-yl)-4-methylpyridin-2-yl)methoxy)-2-aminobutane
要素Nitric oxide synthase oxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / nitric oxide synthase / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric-oxide synthase (flavodoxin) / nitric-oxide synthase activity / nitric oxide biosynthetic process / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitric oxide synthase, oxygenase subunit / Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Nitric oxide synthase, oxygenase subunit / Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-Q13 / Nitric oxide synthase oxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Holden, J.K. / Li, H. / Poulos, T.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural and biological studies on bacterial nitric oxide synthase inhibitors.
著者: Holden, J.K. / Li, H. / Jing, Q. / Kang, S. / Richo, J. / Silverman, R.B. / Poulos, T.L.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22013年11月6日Group: Database references
改定 1.32013年11月20日Group: Database references
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2459
ポリマ－41,7871
非ポリマー1,4588
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nitric oxide synthase oxygenase
ヘテロ分子

A: Nitric oxide synthase oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,49018
ポリマ－83,5742
非ポリマー2,91616
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area8050 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area31080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.648, 95.029, 63.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1212-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase oxygenase / NOSoxy-like protein


分子量: 41787.082 Da / 分子数: 1 / 変異: E25A, E26A, E316A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: BSU07630, nos, yflM / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O34453, EC: 1.14.13.165

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非ポリマー , 5種, 251分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-Q13 / 6,6'-{[(2S,3S)-2-aminobutane-1,3-diyl]bis(oxymethanediyl)}bis(4-methylpyridin-2-amine) / (3S,4S)-1,7-ビス(4-メチル-6-アミノピリジン-2-イル)-3-メチル-4-アミノ-2,6-ジオキサヘプ(以下略)


分子量: 345.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H27N5O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 60 mM Bis-Tris methane, 40 mM citric acid, 20% PEG3350, 1.9% 1-propanol, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 30635 / % possible obs: 99.93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 29.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.259 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FBZ

2fbz


解像度: 2.06→49.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 6.047 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20148 -5 %RANDOM
Rwork0.16466 ---
obs0.16648 30635 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.655 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.37 Å20 Å2-0 Å2
2---2.81 Å20 Å2
3---4.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→49.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2941 0 99 243 3283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0193118
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022907
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1121.9774232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82136689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1995361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90924.118153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.09615519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7031520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 112 -
Rwork0.195 2127 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.827 Å / Origin y: 20.28 Å / Origin z: 22.443 Å
111213212223313233
T0.1614 Å2-0.0083 Å2-0.0015 Å2-0.1536 Å2-0.0032 Å2--0.0089 Å2
L0.9994 °20.3246 °20.1003 °2-1.6131 °2-0.3454 °2--0.9812 °2
S-0.0813 Å °0.1593 Å °0.0674 Å °-0.1597 Å °0.0479 Å °-0.0393 Å °-0.099 Å °0.0622 Å °0.0334 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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