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- PDB-4lue: Crystal Structure of HCK in complex with 7-[trans-4-(4-methylpipe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lue
タイトルCrystal Structure of HCK in complex with 7-[trans-4-(4-methylpiperazin-1-yl)cyclohexyl]-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine (resulting from displacement of SKF86002)
要素Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / cocrystallization / SKF86002 / fluorescence / inhibitor screening / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / regulation of podosome assembly / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of actin filament polymerization ...leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / regulation of podosome assembly / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of actin filament polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / mesoderm development / FCGR activation / type II interferon-mediated signaling pathway / Signaling by CSF3 (G-CSF) / transport vesicle / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / cytokine-mediated signaling pathway / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / regulation of inflammatory response / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / cytoskeleton / lysosome / cell adhesion / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / inflammatory response / signaling receptor binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Chem-VSE / Tyrosine-protein kinase HCK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Parker, L.J. / Tanaka, A. / Handa, N. / Honda, K. / Tomabechi, Y. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Kinase crystal identification and ATP-competitive inhibitor screening using the fluorescent ligand SKF86002.
著者: Parker, L.J. / Taruya, S. / Tsuganezawa, K. / Ogawa, N. / Mikuni, J. / Honda, K. / Tomabechi, Y. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Tanaka, A.
履歴
登録2013年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase HCK
B: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,55413
ポリマ－104,0002
非ポリマー1,55411
水27015
1
A: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7436
ポリマ－52,0001
非ポリマー7425
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8127
ポリマ－52,0001
非ポリマー8116
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.400, 93.530, 181.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: chain B) / NCSドメイン領域: (Selection details: chain 'B')

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hematopoietic cell kinase / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK / p59Hck / p61Hck


分子量: 52000.227 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 81-526 / 変異: Q502E/Q503E/Q504I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase

-
非ポリマー , 6種, 26分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-VSE / 7-[trans-4-(4-methylpiperazin-1-yl)cyclohexyl]-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine / RK-20449


分子量: 482.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H34N6O
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.93 % / Mosaicity: 0.56 °
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 0.1M Calcium Acetate, 20% Glycerol, 24% PEG 6000, 2mM SKF86002, soaked with 2mM inhibitor in DMSO., pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月1日
詳細: Fixed exit Si double crystal monochromator followed by a two dimensional focusing mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→90.745 Å / Num. all: 24812 / Num. obs: 24812 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 54.36 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.04-3.26.90.4050.3741.92448835490.1530.4050.3745100
3.2-3.46.90.2890.2672.62335233670.1090.2890.2676.6100
3.4-3.636.90.1970.1823.42193931850.0750.1970.1829.3100
3.63-3.926.90.1440.1334.62048629630.0550.1440.13311.9100
3.92-4.37.10.0850.0798.61948827300.0320.0850.07915.7100
4.3-4.817.20.0750.079.21808024960.0280.0750.0718100
4.81-5.557.30.1040.0976.21621822260.0380.1040.09716.9100
5.55-6.87.20.1360.1264.21370719020.050.1360.12616.3100
6.8-9.6170.0480.04412.51056215020.0180.0480.04420.1100
9.61-57.0686.40.0370.03414.757298920.0140.0370.03422.399.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.06 Å55.02 Å
Translation4.06 Å55.02 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VS3

3vs3


解像度: 3.04→46.765 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.82 / FOM work R set: 0.7686 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2562 1259 5.09 %transferred from model
Rwork0.2054 ---
obs0.208 24715 99.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 162.09 Å2 / Biso mean: 71.5949 Å2 / Biso min: 24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→46.765 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6694 0 105 15 6814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036959
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6469413
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0271010
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3592619
Refine LS restraints NCS数: 3763 / タイプ: POSITIONAL / Rms dev position: 7.616 Å
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.04-3.16170.291160.243725612677
3.1617-3.30560.34681360.238225672703
3.3056-3.47980.28211490.218725712720
3.4798-3.69770.24131390.208125642703
3.6977-3.98310.23851440.201925702714
3.9831-4.38360.2491440.170825912735
4.3836-5.01730.21891560.162526032759
5.0173-6.31880.23181430.216226452788
6.3188-46.77050.28391320.23327842916
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5877-1.7616-2.50792.62682.3065.87020.02690.14480.0384-0.2124-0.3290.11870.0143-0.73110.34020.41820.00850.02030.902-0.16450.508311.5994-6.8537-16.9612
26.48080.74711.51564.6611.2795.33880.3680.2887-0.6784-0.123-0.2920.02220.2367-0.1078-0.15690.4478-0.00310.04310.4466-0.08570.417820.3262-20.8302-37.3688
32.44080.04630.31671.19311.32643.7224-0.128-0.00260.2807-0.146-0.00910.0018-0.19130.17780.12250.4324-0.03-0.0230.31970.03940.394943.0848-1.0051-27.9914
42.05161.7473-2.15293.6069-2.51675.80830.11580.04650.08030.2159-0.4113-0.0120.14530.70750.34210.45410.06050.0370.95310.09290.480861.7142-5.6214-80.4647
56.8231-0.21160.64726.60350.43435.85150.2612-0.1949-0.57850.5175-0.1894-0.0630.70461.4575-0.04580.65250.19550.09730.83050.06430.464152.807-21.2099-59.3041
61.95550.1960.01241.8091-2.13985.1437-0.01350.13720.26360.26550.02370.1359-0.4552-0.4085-0.01580.42560.027-0.01090.4409-0.0350.423531.2175-0.7046-69.6536
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 85:155)A85 - 181
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 156:252)A156 - 278
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 253:530)A253 - 530
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 85:155)B85 - 181
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 156:242)B156 - 268
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 243:530)B243 - 530

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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