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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lr2 | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Human ENPP4 (apo) | |||||||||
![]() | Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase ENPP4 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / NPP4 / ENPP4 / phosphodiesterase | |||||||||
Function / homology | ![]() purine ribonucleoside catabolic process / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of blood coagulation / blood coagulation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Albright, R.A. / Braddock, D.T. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Molecular basis of purinergic signal metabolism by ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterases 4 and 1 and implications in stroke. Authors: Albright, R.A. / Ornstein, D.L. / Cao, W. / Chang, W.C. / Robert, D. / Tehan, M. / Hoyer, D. / Liu, L. / Stabach, P. / Yang, G. / De La Cruz, E.M. / Braddock, D.T. #1: Journal: Blood / Year: 2012 Title: NPP4 is a procoagulant enzyme on the surface of vascular endothelium Authors: Albright, R.A. / Chang, W.C. / Robert, D. / Ornstein, D.L. / Cao, W. / Liu, L. / Redick, M.E. / Young, J.I. / De La Cruz, E.M. / Braddock, D.T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 143.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 820.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 20.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4lqyC ![]() 2gsuS ![]() 4lr0 ![]() 4lr1 ![]() 4lr5 C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 46109.957 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 25-402 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y6X5, bis(5'-adenosyl)-triphosphatase |
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-Sugars , 2 types, 3 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#3: Sugar |
-Non-polymers , 3 types, 502 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-FLC / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.64 % |
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-Data collection
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Jun 3, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 71681 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.023 / Net I/σ(I): 14.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ID 2GSU WITHOUT LIGAND Resolution: 1.5→22.73 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8631 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.37 / Phase error: 21.21 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 70.86 Å2 / Biso mean: 25.7043 Å2 / Biso min: 8.61 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→22.73 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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