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- PDB-4lq1: Crystal Structure of E.Coli Branching Enzyme in complex with malt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lq1
タイトルCrystal Structure of E.Coli Branching Enzyme in complex with maltohexaose
要素1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
キーワードTRANSFERASE / Branching enzyme / maltohexaose / linear polysaccharide / starch biosynthetic pathway / alpha/beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / : / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / starch metabolic process / glycogen biosynthetic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / DNA damage response / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain ...Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / beta-D-glucopyranose / 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Feng, L. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Crystal Structures of Escherichia coli Branching Enzyme in Complex with Linear Oligosaccharides.
著者: Feng, L. / Fawaz, R. / Hovde, S. / Gilbert, L. / Chiou, J. / Geiger, J.H.
履歴
登録2013年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
B: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
C: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
D: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,37114
ポリマ－285,1114
非ポリマー2,26010
水9,962553
1
A: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4582
ポリマ－71,2781
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7123
ポリマ－71,2781
非ポリマー4342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0544
ポリマ－71,2781
非ポリマー7773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1465
ポリマ－71,2781
非ポリマー8694
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.694, 104.113, 186.712
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB / 1 / 4-alpha-D-glucan:1 / 4-alpha-D-glucan 6-glucosyl-transferase / Alpha-(1->4)-glucan branching ...1 / 4-alpha-D-glucan:1 / 4-alpha-D-glucan 6-glucosyl-transferase / Alpha-(1->4)-glucan branching enzyme / Glycogen branching enzyme / BE


分子量: 71277.633 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 117-728 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glgB, b3432, JW3395 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07762, 1,4-alpha-glucan branching enzyme
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE STRUCTURE TITLE INDICATES THE PRESENCE OF MALTOHEXAOSE, HOWEVER ONLY MONOSACCHARIDE AND ...THE STRUCTURE TITLE INDICATES THE PRESENCE OF MALTOHEXAOSE, HOWEVER ONLY MONOSACCHARIDE AND DISACCHARIDE MOLECULES ARE PRESENT IN THE COORDINATES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MAR CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 116155 / Num. obs: 111798 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 2.503 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.643.70.439111991.559197.1
2.64-2.753.80.352111811.639196.5
2.75-2.873.80.271111381.773196.8
2.87-3.023.80.201111351.986196
3.02-3.213.80.15111122.289196.1
3.21-3.463.70.106110982.572195.4
3.46-3.813.70.074110072.954195.3
3.81-4.363.50.059110523.418194.8
4.36-5.493.50.051112803.425196.7
5.49-503.80.051115963.562197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å42.7 Å
Translation3 Å42.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.226 / WRfactor Rwork: 0.1804 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.7445 / SU B: 20.16 / SU ML: 0.206 / SU R Cruickshank DPI: 0.4849 / SU Rfree: 0.2694 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.485 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2238 11224 10 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1826 111712 95.87 %-
all-116546 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 161.27 Å2 / Biso mean: 75.6405 Å2 / Biso min: 36.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.82 Å20 Å2-0.49 Å2
2---3.23 Å20 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19417 0 151 553 20121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02120298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.92627588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.84252372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38522.9871108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.285153123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.57515169
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.22779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02116108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.83211782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.443318894
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84728516
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.28838694
LS精密化 シェル解像度: 2.554→2.62 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 755 -
Rwork0.241 7183 -
all-7938 -
obs--92.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1986-0.2148-0.07671.5935-1.73165.8567-0.25140.5989-0.5232-0.32980.1540.06990.2663-0.1330.09740.4214-0.13420.06270.3691-0.27460.2381-13.2686-26.826329.9983
21.33230.0341-0.51070.8649-0.191.6791-0.050.1716-0.3234-0.07030.03430.18850.076-0.2230.01570.3473-0.0399-0.02710.12720.01860.1509-24.472-19.656766.8214
32.2561-1.61530.51462.5368-0.72120.8785-0.0919-0.278-0.32970.56920.0911-0.34480.03780.18710.00080.51040.0021-0.23250.12120.06360.300821.1061-25.952489.0671
41.5974-0.37520.03912.0456-0.37460.93270.0485-0.14420.1120.3667-0.0049-0.2519-0.0410.1278-0.04360.4792-0.0318-0.01360.1569-0.01510.04516.71562.909677.3794
51.717-1.4478-0.88093.42121.44291.0781-0.1033-0.0119-0.26740.05830.02250.07130.0545-0.02390.08090.0803-0.02090.07850.2314-0.0140.392446.5136-14.5279-2.4761
60.6922-0.0762-0.20141.21380.44441.2637-0.018-0.14180.0310.11570.0598-0.36310.03990.1557-0.04180.01220.0052-0.04960.2313-0.00260.337543.508912.112325.7028
72.528-0.58380.33254.04-0.95191.4592-0.0662-0.0690.104-0.0129-0.0266-0.103-0.05360.05990.09290.1617-0.01290.01480.25350.03590.1728-0.726445.8868-2.785
80.6306-0.00390.06731.2427-0.54851.1948-0.0111-0.07160.0190.11190.04170.0546-0.0421-0.0818-0.03050.14680.01290.02840.2597-0.02160.20583.535617.649925.3792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A117 - 233
2X-RAY DIFFRACTION2A234 - 728
3X-RAY DIFFRACTION3B117 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4B390 - 728
5X-RAY DIFFRACTION5C118 - 233
6X-RAY DIFFRACTION6C234 - 728
7X-RAY DIFFRACTION7D117 - 226
8X-RAY DIFFRACTION8D227 - 728

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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