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万見
- PDB-4lp9: Endothiapepsin complexed with Phe-reduced-Tyr peptide. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lp9
タイトルEndothiapepsin complexed with Phe-reduced-Tyr peptide.
要素
  • Endothiapepsin
  • Ser-Leu-Phe-His-Phenylalanyl-reduced-peptide-bond-Tyrosyl-Thr-Pro
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Aspartic proteinase fold / Proteolysis / HYDROLASE (ACID PROTEINASE) / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ser-Leu-Phe-His-Phenylalanyl-reduced-peptide-bond-Tyrosyl-Thr-Pro / Endothiapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Cryphonectria parasitica (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Guo, J. / Cooper, J.B. / Wood, S.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: The structure of endothiapepsin complexed with a Phe-Tyr reduced-bond inhibitor at 1.35 angstrom resolution.
著者: Guo, J. / Cooper, J.B. / Wood, S.P.
履歴
登録2013年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
改定 2.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endothiapepsin
I: Ser-Leu-Phe-His-Phenylalanyl-reduced-peptide-bond-Tyrosyl-Thr-Pro
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,65311
ポリマ－34,8122
非ポリマー8419
水6,035335
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area13160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.620, 72.787, 45.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endothiapepsin / Aspartate protease


分子量: 33813.855 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 90-419 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cryphonectria parasitica (菌類) / 参照: UniProt: P11838, endothiapepsin
#2: タンパク質・ペプチド Ser-Leu-Phe-His-Phenylalanyl-reduced-peptide-bond-Tyrosyl-Thr-Pro


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 998.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: Ser-Leu-Phe-His-Phenylalanyl-reduced-peptide-bond-Tyrosyl-Thr-Pro
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 0.1 M sodium acetate, 63% saturated ammonium sulfate, 3 mg/ml enzyme, 2 mM inhibitor (dissolved initially in DMSO), pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0435 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0435 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→28.32 Å / Num. all: 69622 / Num. obs: 69622 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 11.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.35→1.38 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 4381 / Rsym value: 0.571 / % possible all: 84.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
FFTモデル構築
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
FFT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1GVX

1gvx


解像度: 1.35→27.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 1.645 / SU ML: 0.029 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1649 3576 5 %RANDOM
Rwork0.1231 ---
obs0.1252 66078 98.42 %-
all-70843 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.182 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.03 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→27.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2461 0 51 335 2847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.022555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1121.9653460
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0183.0045292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.02824.64384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.0215345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.079152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02551
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0591.2461331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9521.2431330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4661.881634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4721.8811635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8141.5971224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8081.5961224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0112.251827
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.36312.723105
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.35112.7173105
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.69834846
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free42.1925138
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.40655008
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 233 -
Rwork0.386 4318 -
obs-4551 87.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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