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万見
- PDB-4ll8: Complex of carboxy terminal domain of Myo4p and She3p middle fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ll8
タイトルComplex of carboxy terminal domain of Myo4p and She3p middle fragment
要素
  • Myosin-4
  • SWI5-dependent HO expression protein 3
キーワードMOTOR PROTEIN/Transport Protein / Myo4p / She3p / myosin motor-adaptor complex / mRNA translocation / MOTOR PROTEIN-Transport Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / mating type switching / endoplasmic reticulum inheritance / RHOU GTPase cycle / cellular bud / myosin V complex / vesicle transport along actin filament / cellular bud tip / intracellular mRNA localization ...RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / mating type switching / endoplasmic reticulum inheritance / RHOU GTPase cycle / cellular bud / myosin V complex / vesicle transport along actin filament / cellular bud tip / intracellular mRNA localization / sequence-specific mRNA binding / microfilament motor activity / filamentous actin / mRNA transport / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / calmodulin binding / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SWI5-dependent HO expression protein 3 / SWI5-dependent HO expression protein 3 / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...SWI5-dependent HO expression protein 3 / SWI5-dependent HO expression protein 3 / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-4 / SWI5-dependent HO expression protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.578 Å
データ登録者Shi, H. / Singh, N. / Esselborn, F. / Blobel, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of a myosinbulletadaptor complex and pairing by cargo.
著者: Shi, H. / Singh, N. / Esselborn, F. / Blobel, G.
履歴
登録2013年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-4
E: SWI5-dependent HO expression protein 3
B: SWI5-dependent HO expression protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,8933
ポリマ－115,8933
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9770 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area38330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)272.013, 38.116, 183.991
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Myosin-4 / SWI5-dependent HO expression protein 1


分子量: 61560.770 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP P32492 residues 918-1073, 1089-1471 / 変異: K1018A, K1019A, K1020A, C1113S, C1288S, C1320S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MYO4, SHE1, YAL029C, FUN22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32492
#2: タンパク質 SWI5-dependent HO expression protein 3


分子量: 27166.123 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP P38272 residues 81-311 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SHE3, YBR130C, YBR1005 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38272
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.0, 8% Tacsimate, 12% (w/v) PEG 3350, 0.01M DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.578→50 Å / Num. obs: 18820 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.578→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / σ(F): 2522 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2677 1644 7.3 %Random
Rwork0.2239 13210 --
obs-14616 75.5 %-
溶媒の処理Bsol: 36.5328 Å2
原子変位パラメータBiso max: 198.03 Å2 / Biso mean: 108.3049 Å2 / Biso min: 4.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-37.71 Å20 Å23.59 Å2
2---3.621 Å20 Å2
3----34.089 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.578→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5337 0 0 0 5337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.574
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.7731.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.1072
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.6052.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.578-3.690.4587520.40976882043
3.69-3.830.33661240.36351032115660
3.83-4.010.28671140.28141033114761.8
4.01-4.220.27891550.22271233138871
4.22-4.480.22951250.18291337146278.6
4.48-4.830.23581420.17551502164484.1
4.83-5.320.23611560.16871489164585.6
5.32-6.080.32691550.24391446160183.2
6.08-7.660.36261870.25441592177989
7.66-500.21481960.19771778197496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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