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- PDB-4lhd: Crystal structure of Synechocystis sp. PCC 6803 glycine decarboxy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lhd
タイトルCrystal structure of Synechocystis sp. PCC 6803 glycine decarboxylase (P-protein), holo form with pyridoxal-5'-phosphate and glycine, closed flexible loop
要素Glycine dehydrogenase [decarboxylating]
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha(2) homodimer / dehydrogenase (decarboxylating) / cofactor pyridoxal 5'-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine dehydrogenase (aminomethyl-transferring) / glycine dehydrogenase (decarboxylating) activity / glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / glycine binding / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine dehydrogenase (decarboxylating) / Glycine cleavage system P protein / : / : / Glycine cleavage system P-protein / Glycine dehydrogenase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / GLYCINE / PHOSPHATE ION / Glycine dehydrogenase (decarboxylating)
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7959 Å
データ登録者Hasse, D. / Andersson, E. / Carlsson, G. / Masloboy, A. / Hagemann, M. / Bauwe, H. / Andersson, I.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Homodimeric Glycine Decarboxylase P-protein from Synechocystis sp. PCC 6803 Suggests a Mechanism for Redox Regulation.
著者: Hasse, D. / Andersson, E. / Carlsson, G. / Masloboy, A. / Hagemann, M. / Bauwe, H. / Andersson, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analyses of the homodimeric glycine decarboxylase (P-protein) from the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803.
著者: Hasse, D. / Hagemann, M. / Andersson, I. / Bauwe, H.
履歴
登録2013年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22013年12月25日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine dehydrogenase [decarboxylating]
B: Glycine dehydrogenase [decarboxylating]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,18029
ポリマ－215,2982
非ポリマー1,88127
水24,7171372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11640 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area57520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.992, 159.992, 159.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1773-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glycine dehydrogenase [decarboxylating] / Glycine cleavage system P-protein / Glycine decarboxylase


分子量: 107649.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis sp. (バクテリア) / 株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: gcvP, slr0293 / プラスミド: pBAD-slr0293 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LMG194
参照: UniProt: P74416, glycine dehydrogenase (aminomethyl-transferring)

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非ポリマー , 5種, 1399分子

#2: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物
ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM Bicine pH 9, 1.6 M (NH4)3PO4, 5 mM TCEP and 0.2 mM PLP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月1日 / 詳細: multilayer mirror
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7959→99 Å / Num. all: 218802 / Num. obs: 217331 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.7959→1.86 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4LHC

4lhc


解像度: 1.7959→49.762 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1914 10958 5.04 %
Rwork0.1625 --
obs0.1639 217318 99.35 %
all-218802 -
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.999 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3515 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3515 Å2-0 Å2
3---0.7029 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7959→49.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14557 0 118 1372 16047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00715167
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09720624
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6235541
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0762303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052691
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7959-1.81630.29583370.23766054X-RAY DIFFRACTION88
1.8163-1.83760.26713720.21996824X-RAY DIFFRACTION99
1.8376-1.860.22883920.20156770X-RAY DIFFRACTION99
1.86-1.88360.23423420.19516819X-RAY DIFFRACTION99
1.8836-1.90840.21653630.18666814X-RAY DIFFRACTION99
1.9084-1.93450.22733920.17956850X-RAY DIFFRACTION100
1.9345-1.96220.19813720.16556860X-RAY DIFFRACTION100
1.9622-1.99150.20083810.15956805X-RAY DIFFRACTION100
1.9915-2.02260.20873750.15976945X-RAY DIFFRACTION100
2.0226-2.05570.18653510.16116897X-RAY DIFFRACTION100
2.0557-2.09120.19933860.15876807X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.12920.20623540.15646919X-RAY DIFFRACTION100
2.1292-2.17020.19343690.15666837X-RAY DIFFRACTION100
2.1702-2.21450.20813750.15866904X-RAY DIFFRACTION100
2.2145-2.26260.19143440.15736913X-RAY DIFFRACTION100
2.2626-2.31520.20743590.15986902X-RAY DIFFRACTION100
2.3152-2.37310.21013520.15616888X-RAY DIFFRACTION100
2.3731-2.43730.20093700.15916889X-RAY DIFFRACTION100
2.4373-2.5090.19183650.16666915X-RAY DIFFRACTION100
2.509-2.590.213850.1676876X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.68260.20013740.16876915X-RAY DIFFRACTION100
2.6826-2.790.18613730.16066925X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.91690.19543280.16196966X-RAY DIFFRACTION100
2.9169-3.07070.19213960.17016890X-RAY DIFFRACTION100
3.0707-3.2630.19473500.176990X-RAY DIFFRACTION100
3.263-3.51490.19693610.16536935X-RAY DIFFRACTION100
3.5149-3.86850.16173640.1476967X-RAY DIFFRACTION100
3.8685-4.4280.14963600.13247028X-RAY DIFFRACTION100
4.428-5.57760.16353610.14797036X-RAY DIFFRACTION100
5.5776-49.78090.16823550.17567220X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3862-0.042-0.01180.30510.02960.2824-0.0112-0.0232-0.0952-0.0083-0.01490.03950.02580.0190.01980.0509-0.02280.01620.05680.00150.07543.1153-78.927444.1713
20.30320.1356-0.00890.3532-0.00710.25-0.0068-0.00280.08340.0149-0.00880.0888-0.0577-0.02950.01190.04060.0018-0.00230.0541-0.01570.066731.6218-37.394138.8874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 15:977)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 15:977)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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