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Yorodumi- PDB-4lda: Crystal structure of a CheY-like protein (tadZ) from Pseudomonas ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lda | ||||||
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Title | Crystal structure of a CheY-like protein (tadZ) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.70 A resolution | ||||||
Components | TadZ | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Response regulator receiver domain / PF00072 / CheY-like fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of cell division / cytoplasmic side of plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of a hypothetical protein (tadZ) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.70 A resolution (PSI Community Target, Shapiro) Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lda.cif.gz | 377.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lda.ent.gz | 317.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lda.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ld/4lda ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ld/4lda | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13572.071 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP residues 1-130 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (bacteria) / Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / Gene: tadZ, PA4303 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): PB1 / References: UniProt: Q9HW97 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT (1-130) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (1-130) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.61 Å3/Da / Density % sol: 65.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9 Details: 0.010M nickel (II) chloride, 0.70M lithium sulfate, 0.1M TRIS pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.979529,0.918401,0.979188 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 17, 2012 / Details: KOHZU: Double Crystal Si(111) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double Crystal Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.4→47.962 Å / Num. obs: 59828 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 70.075 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 9.57 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.4→47.962 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9361 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. SO4 ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 5. NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED BY AUTOBUSTER'S LSSR PROCEDURE (-AUTONCS). 6. THE DATA ARE ANISOTROPIC WITH A NOMINAL RESOLUTION OF 2.7 A. THERE WERE AN ADDITIONAL 15794 REFLECTIONS BETWEEN 2.4 - 2.7 A INCLUDED IN THE REFINEMENT, OF WHICH 3401 REFLECTIONS (18.8% OF THE POSSIBLE REFLECTIONS IN THE SHELL) HAD I/SIGI > 2.
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Displacement parameters | Biso max: 199.3 Å2 / Biso mean: 76.9595 Å2 / Biso min: 37.09 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.413 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→47.962 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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