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- PDB-4lcd: Structure of an Rsp5xUbxSna3 complex: Mechanism of ubiquitin liga... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lcd
タイトルStructure of an Rsp5xUbxSna3 complex: Mechanism of ubiquitin ligation and lysine prioritization by a HECT E3
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
  • Protein SNA3
  • Ubiquitin
キーワードLigase/protein binding / Ligase / E3 / Rsp5 / NEDD4 / Ubiquitin / HECT / Sna3 / thioester / maleimide / crosslink / Ligase-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / RHOQ GTPase cycle ...regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / RHOU GTPase cycle / cellular response to L-arginine / ubiquitin-dependent endocytosis / ribophagy / free ubiquitin chain polymerization / regulation of rRNA processing / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mRNA export from nucleus / cellular bud tip / actin cortical patch / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of nitrogen utilization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / fungal-type vacuole / HECT-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Regulation of PTEN stability and activity / nonfunctional rRNA decay / cellular response to stress / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of endocytosis / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / phosphatidylinositol binding / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C
類似検索 - 分子機能
Uncharacterized protein family UPF0057 signature. / Proteolipid membrane potential modulator / Proteolipid membrane potential modulator / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type ...Uncharacterized protein family UPF0057 signature. / Proteolipid membrane potential modulator / Proteolipid membrane potential modulator / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Protein SNA3 / E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kamadurai, H.B. / Miller, D. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: Mechanism of ubiquitin ligation and lysine prioritization by a HECT E3.
著者: Kamadurai, H.B. / Qiu, Y. / Deng, A. / Harrison, J.S. / Macdonald, C. / Actis, M. / Rodrigues, P. / Miller, D.J. / Souphron, J. / Lewis, S.M. / Kurinov, I. / Fujii, N. / Hammel, M. / Piper, R. ...著者: Kamadurai, H.B. / Qiu, Y. / Deng, A. / Harrison, J.S. / Macdonald, C. / Actis, M. / Rodrigues, P. / Miller, D.J. / Souphron, J. / Lewis, S.M. / Kurinov, I. / Fujii, N. / Hammel, M. / Piper, R. / Kuhlman, B. / Schulman, B.A.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
B: E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
C: Protein SNA3
D: Protein SNA3
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2296
ポリマ－125,2296
非ポリマー00
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
C: Protein SNA3
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6143
ポリマ－62,6143
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
D: Protein SNA3
F: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6143
ポリマ－62,6143
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.046, 78.923, 96.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RSP5 / Reverses SPT-phenotype protein 5


分子量: 50470.703 Da / 分子数: 2 / 断片: WW3 + HECT (UNP residues 383-809) / 変異: C455L, C517G, C721A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDP1, NPI1, RSP5, SYGP-ORF41, YER125W / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39940, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Protein SNA3


分子量: 2560.615 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOSOLIC FRAGMENT (UNP residues 104-127) / 変異: K125A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P14359
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 9582.997 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-75 / 変異: G75C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC, UBIQUITIN / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.2
詳細: 0.1M Bis Tris Propane, 21% w/v PEG3350, 1% w/v polypropylene glycol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月26日
放射モノクロメーター: CRYO-COOLED DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 21931 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 92.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→29.4 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 1088 5.1 %
Rwork0.251 --
obs0.253 21323 95 %
all-21931 -
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.4 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.4355 Å20 Å27.4434 Å2
2---25.3352 Å2-0 Å2
3----1.1004 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→29.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7944 0 0 0 7944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04311020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.7684929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051445
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.2410.36551600.3122515X-RAY DIFFRACTION96
3.241-3.41160.34681380.29982589X-RAY DIFFRACTION98
3.4116-3.6250.29651270.28322589X-RAY DIFFRACTION98
3.625-3.90430.36481190.26192559X-RAY DIFFRACTION96
3.9043-4.29620.30171210.24692451X-RAY DIFFRACTION92
4.2962-4.91530.25971510.22832560X-RAY DIFFRACTION96
4.9153-6.18330.30681390.2562463X-RAY DIFFRACTION92
6.1833-29.39680.2691330.22132509X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2715-1.12450.11342.05572.10931.8637-0.18560.3399-0.3479-0.03750.6471-0.5874-0.34340.4572-0.28850.7605-0.07970.18850.8663-0.08820.938232.099814.8546-45.311
21.7256-0.23270.32055.3025-0.57950.8217-0.01070.35470.1576-0.1661-0.2145-0.91380.21660.19150.13450.5242-0.00970.12120.6669-0.03150.56517.468533.8688-48.8044
33.3193-0.7446-1.84875.1436-1.20782.55910.0253-0.09740.24270.74310.1674-0.0866-0.34950.0214-0.17760.3716-0.03840.01860.4556-0.01450.45374.722737.399-41.0586
42.8458-1.5051-1.0622.80810.43710.60120.313-0.2773-0.1330.68940.27171.5527-0.7881-0.0681-0.39170.99070.04960.33320.90860.23151.2298-14.567430.9851-31.101
54.49660.6092-1.32354.2974-2.25520.9395-0.21990.1041-0.0763-0.1660.42080.8660.4709-0.3928-0.09930.50310.01820.05850.6107-0.03660.5803-4.585927.6311-40.6678
64.77220.4651.42474.2257-1.30982.8726-0.0233-0.60630.1870.16030.0515-0.6293-0.14090.3762-0.06530.56540.0329-0.09670.71-0.05160.750532.657535.5578-28.6129
73.0776-0.35390.33382.5447-0.0780.10330.0715-0.38950.33270.3121-0.0899-0.74410.08150.1173-0.04620.790.0584-0.17730.5907-0.06980.582612.96878.15626.1542
84.4623-0.0987-0.57424.98520.47822.8979-0.1125-0.0271-0.2908-0.02280.04-0.3403-0.0730.24530.06020.5860.0306-0.06140.4305-0.0020.48380.9948-8.371-2.2336
92.4509-0.29181.72143.1008-1.61513.0377-0.17430.5741-0.0974-0.78220.43310.66830.28360.0406-0.2461.09750.0106-0.09930.76220.02680.6597-10.62750.9605-19.7457
101.9352-0.2378-0.40633.5022-1.69321.9465-0.0634-0.11750.1524-0.31040.37670.8504-0.6923-0.5615-0.07610.94180.0351-0.04520.5825-0.01080.6807-12.82913.4437-12.0324
114.7511-1.3725-0.08482.0305-0.5581.2625-0.32220.0802-0.131-0.40180.1621-0.58410.17960.43170.03020.932-0.03240.16010.7633-0.14720.82826.2209-2.9365-6.1502
129.8127-0.3222-5.64415.98450.23671.9665-2.54180.4766-1.21770.1303-0.8973-0.37360.52432.33092.55410.76120.2270.12041.32030.08981.429644.088913.3397-42.5946
13-0.0494-0.1296-0.13690.01220.0038-0.0424-0.1524-0.2929-0.28071.1551-0.6516-0.48430.36041.8136-01.5318-0.1402-0.3591.55920.15261.879532.397216.86513.0303
144.20142.48050.12425.67861.85742.4191-0.05270.15441.3742-0.0642-1.48310.7306-0.7952-0.20591.26921.1382-0.1513-0.2571.2915-0.00480.964829.390768.1771-29.9695
150.0588-0.1358-0.01390.63660.58370.4730.0899-0.5471.20630.6633-0.4734-0.4906-0.64040.837-0.25441.3818-0.3133-0.19791.20350.14771.330532.995265.9863-29.831
161.2578-1.61320.03792.1224-0.24625.21010.7243-0.83441.5187-0.48-0.88230.2352-0.08921.311-0.60840.8984-0.1863-0.56181.2471-0.23941.585539.655661.2162-29.7234
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202.0791-0.1316-1.01860.4945-2.63032.0187-1.74590.3007-1.8808-0.88090.6404-0.12160.4733-0.6341.66781.25210.2240.17611.54880.03711.139625.3532-35.5433-6.7395
212.20331.82810.33951.21041.36234.13490.41980.33940.1159-0.2468-0.4309-0.8666-1.34640.213-0.37471.03570.0870.44740.95540.0111.158228.47-34.2462-4.9283
223.2929-0.3282-1.7112.14911.82812.1380.1415-0.2253-0.38370.71320.6033-1.0724-1.12940.3752-0.54650.4180.30130.08471.44080.02481.117133.9679-29.6301-1.595
233.076-0.51970.48271.3375-0.95223.47750.5872-0.53560.65470.2968-0.7078-1.7797-0.4673-0.04680.47311.04920.2009-0.24011.0030.15961.803433.1856-21.5266-0.1723
241.35241.1221.97337.24470.73292.9821-0.239-0.1801-0.4428-0.1978-0.5874-1.61960.0908-0.44610.57381.05680.2717-0.16131.1857-0.19461.410222.2005-29.26633.8672
253.94171.00640.04075.84521.56951.2476-0.3521-0.4922-0.36890.7135-0.6249-0.891-0.0712-0.65590.60161.02550.0138-0.18971.2830.02791.270825.8255-37.45515.5813
264.836-1.5416-0.43835.9678-0.41944.23181.0791-0.8887-0.6514-0.1418-0.1750.3681-0.20121.6498-0.50330.65790.0611-0.02740.9478-0.16811.174723.5418-23.0862-0.0641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 383:429)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 430:511)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 512:575)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 576:625)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 626:695)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 696:806)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESSEQ 384:473)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 474:557)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESSEQ 558:632)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESSEQ 633:680)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESSEQ 681:806)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN C AND (RESSEQ 105:112)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN D AND (RESSEQ 104:117)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN E AND (RESSEQ 1:6)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN E AND (RESSEQ 7:22)
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN E AND (RESSEQ 23:34)
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN E AND (RESSEQ 35:49)
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN E AND (RESSEQ 50:64)
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN E AND (RESSEQ 65:75)
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN F AND (RESSEQ 1:7)
21X-RAY DIFFRACTION21CHAIN F AND (RESSEQ 8:22)
22X-RAY DIFFRACTION22CHAIN F AND (RESSEQ 23:34)
23X-RAY DIFFRACTION23CHAIN F AND (RESSEQ 35:40)
24X-RAY DIFFRACTION24CHAIN F AND (RESSEQ 41:49)
25X-RAY DIFFRACTION25CHAIN F AND (RESSEQ 50:64)
26X-RAY DIFFRACTION26CHAIN F AND (RESSEQ 65:75)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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