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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lbv
タイトルIdentifying ligand binding hot spots in proteins using brominated fragments
要素Elongation factor Tu-A
キーワードPROTEIN BINDING / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / AMMONIUM ION / Elongation factor Tu-A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Groftehauge, M.K. / Therkelsen, M. / Taaning, R. / Skrydstrup, T. / Morth, J.P. / Nissen, P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: Identifying ligand-binding hot spots in proteins using brominated fragments.
著者: Grftehauge, M.K. / Therkelsen, M.O. / Taaning, R. / Skrydstrup, T. / Morth, J.P. / Nissen, P.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,97913
ポリマ－44,6111
非ポリマー1,36812
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Elongation factor Tu-A
ヘテロ分子

A: Elongation factor Tu-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,95926
ポリマ－89,2222
非ポリマー2,73724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area5650 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area32650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.380, 98.610, 39.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.970, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Elongation factor Tu-A / EF-Tu-A


分子量: 44610.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: tuf, tufA / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60338

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非ポリマー , 6種, 260分子

#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.83 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 15% sucrose, 0.1M Tris-HCl, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→32.07 Å / Num. obs: 37060 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 1.6 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.02-2.070.5332.59250276398
9.03-32.070.02643.3130741388.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.1.29データスケーリング
PHASER2.5.4位相決定
PHENIXdev_1370精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4H9G

4h9g


解像度: 2.03→28.081 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.193 1823 5 %
Rwork0.1615 --
obs0.163 36472 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.08 Å2 / Biso mean: 33.1053 Å2 / Biso min: 10.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→28.081 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3094 0 75 248 3417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083263
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.174461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5841196
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.03-2.08490.26451310.222626612792100
2.0849-2.14620.28121530.209326582811100
2.1462-2.21540.23751480.19226732821100
2.2154-2.29460.22391490.181826122761100
2.2946-2.38640.21321170.169626802797100
2.3864-2.4950.21411250.166326942819100
2.495-2.62640.18261360.171126472783100
2.6264-2.79080.23311300.176626632793100
2.7908-3.00610.22231560.180826602816100
3.0061-3.30820.21221500.171626762826100
3.3082-3.78590.17611410.144326502791100
3.7859-4.7660.13731420.12332670281299
4.766-28.08360.16061450.14882705285099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.44820.06690.35712.0883-0.02632.2148-0.0762-0.28680.30550.17630.0719-0.0623-0.14080.0035-0.02550.16290.0322-0.00810.1557-0.04550.13841.32072.566150.4676
24.5315-0.79920.38853.81931.11363.8475-0.01740.1384-0.199-0.16240.0889-0.10950.06360.2936-0.03640.13760.0320.03520.19770.03110.156657.0667-17.684441.6552
31.69611.77220.11224.62720.39683.11290.1616-0.4174-0.70340.4079-0.29340.2470.3133-0.22150.07560.3036-0.07840.00170.22060.05360.447530.4492-24.675844.0298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 214 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 215 through 312 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 313 through 405 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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