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万見
- PDB-4l9s: Crystal Structure of H-Ras G12C, GDP-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l9s
タイトルCrystal Structure of H-Ras G12C, GDP-bound
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase / activating mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of GTPase activity / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / positive regulation of miRNA metabolic process / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants ...GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of GTPase activity / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / positive regulation of miRNA metabolic process / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / : / Schwann cell development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / myelination / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / small monomeric GTPase / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / G protein activity / positive regulation of GTPase activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / animal organ morphogenesis / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / Regulation of RAS by GAPs / endocytosis / Negative regulation of MAPK pathway / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / chemotaxis / MAPK cascade / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / insulin receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.606 Å
データ登録者Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: K-Ras(G12C) inhibitors allosterically control GTP affinity and effector interactions.
著者: Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9187
ポリマ－19,3251
非ポリマー5946
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.725, 92.725, 121.897
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

CA

21A-204-

CA

31A-205-

NA

41A-369-

HOH

51A-375-

HOH

61A-376-

HOH

71A-391-

HOH

81A-394-

HOH

91A-448-

HOH

101A-449-

HOH

111A-461-

HOH

121A-466-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 19324.738 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase domain, UNP residues 1-166 / 変異: G12C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: ProEx HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase

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非ポリマー , 5種, 173分子

#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG8000, 0.1M CaCl2, 0.1M TRIS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月16日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.606→25 Å / Num. obs: 26379 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.606-1.646.40.38412981.0021100
1.64-1.676.50.35613031.0261100
1.67-1.76.50.29913111.0811100
1.7-1.736.50.23813201.0661100
1.73-1.776.50.21413231.091100
1.77-1.816.50.18312881.0941100
1.81-1.866.50.15413131.0721100
1.86-1.916.50.12613171.0831100
1.91-1.966.50.11313121.0571100
1.96-2.036.50.09513031.0391100
2.03-2.16.60.08413320.9151100
2.1-2.186.60.08113001.0181100
2.18-2.286.60.07213161.0661100
2.28-2.46.60.06213361.0861100
2.4-2.566.60.06113201.054199.9
2.56-2.756.50.06113100.9041100
2.75-3.036.50.06413421.0321100
3.03-3.476.40.05113420.9311100
3.47-4.366.30.03313451.001199.3
4.36-256.30.02513480.92195.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.4位相決定
PHENIXdev_1402精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BOSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GFT

3gft


解像度: 1.606→21.505 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / FOM work R set: 0.8923 / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1729 1983 7.52 %
Rwork0.1547 --
obs0.1561 26375 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.87 Å2 / Biso mean: 34.2758 Å2 / Biso min: 14.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.606→21.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1259 0 33 167 1459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3031791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006230
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.977497
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.606-1.64590.20891400.18831682182297
1.6459-1.69040.21361390.192517261865100
1.6904-1.74010.21621420.175517221864100
1.7401-1.79630.19381420.168317311873100
1.7963-1.86050.18081460.171117261872100
1.8605-1.93490.18711370.154417481885100
1.9349-2.02290.16111460.149817281874100
2.0229-2.12950.17741410.160917301871100
2.1295-2.26270.17041330.146717741907100
2.2627-2.43720.16521460.14817561902100
2.4372-2.68210.18561430.149717441887100
2.6821-3.06920.19241380.165917741912100
3.0692-3.86320.15411490.14817641913100
3.8632-21.50690.16221410.14921787192897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3632-1.51490.27243.10580.05672.0748-0.0064-0.30680.35290.35320.00420.2294-0.204-0.2478-0.01240.23370.02780.0350.1757-0.03520.139827.9793-8.8043-4.6684
24.34582.5811-1.50348.8281-3.36924.4145-0.1647-0.77150.33850.57740.0989-0.0866-0.20160.26310.07510.45540.0551-0.05270.3504-0.1260.274237.6621-6.24760.8581
36.637-3.93876.14383.653-4.83677.4036-0.3828-0.71570.41180.34890.12890.0384-0.1377-0.82130.25310.3299-0.00090.01190.233-0.04830.235420.3768-2.2997-6.9743
43.7013-3.06464.40676.0888-2.09526.0376-0.0939-0.3984-0.14770.87370.23530.4063-0.0101-0.1455-0.25610.34890.02110.09560.2597-00.264624.5367-10.4705-0.9171
55.3508-1.64782.66183.1594-0.16084.808-0.1261-1.83-0.32271.6759-0.19560.63240.4093-0.8272-0.08790.6598-0.09980.18690.67280.13970.552818.8649-17.34141.0734
65.28380.9063-1.04132.1401-0.37692.0809-0.0778-0.1548-0.38180.14210.04640.24970.1826-0.16010.04170.1714-0.01220.02890.14550.01510.161129.2252-22.9006-8.0903
75.0609-0.5388-0.18722.7893-0.50081.3162-0.05930.29880.0605-0.07790.0730.0821-0.04960.0182-0.00990.1856-0.0096-0.00390.18120.00540.116831.726-14.8038-16.204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 25 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 37 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 38 through 50 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 51 through 68 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 69 through 76 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 77 through 116 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 117 through 166 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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