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Yorodumi- PDB-4l8v: Crystal Structure of A12K/D35S mutant myo-inositol dehydrogenase ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4l8v | ||||||
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Title | Crystal Structure of A12K/D35S mutant myo-inositol dehydrogenase from Bacillus subtilis with bound cofactor NADP | ||||||
Components | Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / cofactor / binding sites / catalysis / hydrogen bonding / inositol / kinetics / sugar alcohol dehydrogenase / Rossmann Fold / NADP Binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information D-chiro-inositol 1-dehydrogenase / inositol 2-dehydrogenase / inositol 2-dehydrogenase (NAD+) activity / inositol catabolic process / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.09 Å | ||||||
Authors | Bertwistle, D. / Sanders, D.A.R. / Palmer, D.R.J. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: Converting NAD-Specific Inositol Dehydrogenase to an Efficient NADP-Selective Catalyst, with a Surprising Twist. Authors: Zheng, H. / Bertwistle, D. / Sanders, D.A. / Palmer, D.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4l8v.cif.gz | 277 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4l8v.ent.gz | 225.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4l8v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/4l8v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/4l8v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4l9rC 3mz0S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37646.816 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1-337 / Mutation: A12K/D35S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) Strain: 168 / Gene: BSU39700, E83G, idh, iolG / Plasmid: pET28b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3) / References: UniProt: P26935, inositol 2-dehydrogenase #2: Chemical | ChemComp-NAP / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: microbatch / pH: 8 Details: 0.1 M magnesium formate, 15% PEG3350, pH 8.0, MICROBATCH, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.9794 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Aug 18, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.09→95.145 Å / Num. all: 98648 / Num. obs: 98648 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7.6 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3MZ0 Resolution: 2.09→47.572 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.81 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.9751 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.09→47.572 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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