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- PDB-4l87: Crystal structure of the human seryl-tRNA synthetase in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l87
タイトルCrystal structure of the human seryl-tRNA synthetase in complex with Ser-SA at 2.9 Angstrom resolution
要素Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / long alpha-helices / seven-stranded anti-parallel beta-sheet / aminoacylation / tRNAser
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine-tRNA ligase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / selenocysteine incorporation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / Selenocysteine synthesis / negative regulation of angiogenesis ...selenocysteine-tRNA ligase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / selenocysteine incorporation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / Selenocysteine synthesis / negative regulation of angiogenesis / cytoplasmic translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / translation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 ...Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 5'-O-(N-(L-SERYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.897 Å
データ登録者Xu, X. / Yang, X.-L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of Human Seryl-tRNA Synthetase and Ser-SA Complex Reveals a Molecular Lever Specific to Higher Eukaryotes.
著者: Xu, X. / Shi, Y. / Yang, X.L.
履歴
登録2013年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22013年11月27日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0945
ポリマ－54,5171
非ポリマー5774
水00
1
A: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子

A: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,18810
ポリマ－109,0352
非ポリマー1,1548
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area8480 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area42070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.074, 167.074, 65.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 54517.250 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-477 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SARS, SERS / プラスミド: PET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49591, serine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-SSA / 5'-O-(N-(L-SERYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / 5′-O-(L-セリルスルファモイル)アデノシン


分子量: 433.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N7O8S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium fluoride or ammonium formate, 0.1 M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal, asymmetric cut 4.9650 degrees
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.897→144.69 Å / Num. all: 23528 / Num. obs: 23501 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 65.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル最高解像度: 2.897 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VBB

3vbb


解像度: 2.897→144.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 15.825 / SU ML: 0.281 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.565 / ESU R Free: 0.328 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2676 1208 5.1 %RANDOM
Rwork0.2549 ---
obs0.2556 23501 99.89 %-
all-23528 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.28 Å2 / Biso mean: 69.737 Å2 / Biso min: 49.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.71 Å21.36 Å20 Å2
2--2.71 Å20 Å2
3----4.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.897→144.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3827 0 36 0 3863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0193937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8671.9815312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9695475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.87424.233189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.31815728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.3141529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212954
LS精密化 シェル解像度: 2.897→2.972 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 74 -
Rwork0.39 1562 -
all-1636 -
obs--99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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