[日本語] English
万見
- PDB-4l6h: Crystal structure of the Candida albicans Methionine Synthase in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l6h
タイトルCrystal structure of the Candida albicans Methionine Synthase in complex with Methotrexate and Homocysteine
要素5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / cobalamin-independent / surface entropy reduction / fungal / Dual TIM Barrels / Methionine synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine biosynthetic process from homoserine via O-acetyl-L-homoserine and cystathionine / : / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase activity / fungal biofilm matrix / hyphal cell wall / adenine biosynthetic process / methionine metabolic process / methionine synthase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process ...L-methionine biosynthetic process from homoserine via O-acetyl-L-homoserine and cystathionine / : / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase activity / fungal biofilm matrix / hyphal cell wall / adenine biosynthetic process / methionine metabolic process / methionine synthase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / fungal-type cell wall / methionine biosynthetic process / cellular response to heat / methylation / cell surface / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cobalamin-independent methionine synthase / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, N-terminal / Cobalamin-independent synthase, N-terminal domain / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, C-terminal/archaeal / Cobalamin-independent synthase, Catalytic domain / TIM Barrel - #210 / UROD/MetE-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / METHOTREXATE / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans SC5314 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ubhi, D. / Robertus, J.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural analysis of a fungal methionine synthase with substrates and inhibitors.
著者: Ubhi, D. / Kago, G. / Monzingo, A.F. / Robertus, J.D.
履歴
登録2013年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8444
ポリマ－88,1891
非ポリマー6553
水11,638646
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.068, 98.981, 101.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase / Cobalamin-independent methionine synthase / Methionine synthase / vitamin-B12 independent isozyme


分子量: 88188.961 Da / 分子数: 1 / 変異: K103A, K104A, E107A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans SC5314 (酵母) / 株: BWP17 / 遺伝子: CaO19.10083, CaO19.2551, MET6 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P82610, 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine / ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#4: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE / メトトレキサ-ト


分子量: 454.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 646 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 50 mM NaI, 27% (w/v) PEG 3350, 0.25 mM DTT, 0.15 mM ZnSO4, 10 mM Methotrexate-Glu3, 5 mM L-Homocysteine, 20 mM Tris-Cl pH 7.4 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月1日 / 詳細: Asymmetric cut single crystal Si (220)
放射モノクロメーター: Asymmetric cut single crystal Si (220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→33.9 Å / Num. all: 79068 / Num. obs: 78948 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.548 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→33.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.58 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23486 3963 5 %RANDOM
Rwork0.18942 ---
obs0.19168 74899 99.7 %-
all-79068 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.045 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.51 Å2-0 Å2
3---0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→33.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5727 0 42 646 6415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0195965
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8281.9778133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92312747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2115764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4824.833240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.34215926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8951525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2931
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216837
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021310
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6981.8343062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6971.8343062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5152.7383823
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0551.9372903
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 304 -
Rwork0.233 5399 -
obs--98.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1309-0.15830.01370.4891-0.1280.3336-0.0465-0.0139-0.02320.13140.01960.00090.0327-0.0290.02690.1122-0.00180.02320.06580.01570.0497-7.978716.422-10.9713
20.0303-0.121-0.03010.6645-0.07510.3326-0.00510.01230.0041-0.0069-0.038-0.0393-0.0298-0.0120.0430.0592-0.00480.01220.057-0.0030.0779-4.68728.9034-26.5326
30.96410.3510.27660.18680.070.0994-0.02230.0091-0.03620.02890.04430.0067-0.0164-0.0194-0.0220.0699-0.00840.00370.07120.01770.0826-29.59961.2153-34.8695
41.48561.9461.61372.792.12181.7552-0.16150.00460.0365-0.25730.14260.06-0.16930.01460.01890.036-0.021-0.04020.0925-0.03190.1439-26.926824.7585-35.1365
52.87080.9725-0.29690.3415-0.09680.0340.24-0.61410.85040.0682-0.16670.2945-0.01890.0766-0.07330.051-0.05740.06560.2104-0.16460.2557-42.39828.5987-22.8971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2A149 - 403
3X-RAY DIFFRACTION3A404 - 617
4X-RAY DIFFRACTION4A618 - 640
5X-RAY DIFFRACTION5A641 - 767

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る