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- PDB-4l6e: Crystal Structure of the RanBD1 fourth domain of E3 SUMO-protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l6e
タイトルCrystal Structure of the RanBD1 fourth domain of E3 SUMO-protein ligase RanBP2. Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR9193b
要素E3 SUMO-protein ligase RanBP2
キーワードLIGASE / ISOMERASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / NESG / RanBP2 / RanBD1 / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / nuclear pore nuclear basket ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / SUMO transferase activity / tRNA processing in the nucleus / kinase activator activity / centrosome localization / nucleocytoplasmic transport / regulation of gluconeogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / intracellular glucose homeostasis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HCMV Late Events / response to amphetamine / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / HCMV Early Events / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / protein folding / snRNP Assembly / nuclear membrane / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / PH-domain like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PH-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase RanBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.496 Å
データ登録者Vorobiev, S. / Su, M. / Seetharaman, J. / Mao, L. / Xiao, R. / Maglaqui, M. / Kogan, S. / Wang, H. / Everett, J.K. / Acton, T.B. ...Vorobiev, S. / Su, M. / Seetharaman, J. / Mao, L. / Xiao, R. / Maglaqui, M. / Kogan, S. / Wang, H. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the RanBD1 fourth domain of E3 SUMO-protein ligase RanBP2.
著者: Vorobiev, S. / Su, M. / Seetharaman, J. / Mao, L. / Xiao, R. / Maglaqui, M. / Kogan, S. / Wang, H. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L.
履歴
登録2013年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase RanBP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7081
ポリマ－18,7081
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.481, 69.481, 152.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3101-

HOH

21A-3102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / 358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding ...358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding protein 2 / RanBP2 / p270 / Putative peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase


分子量: 18708.486 Da / 分子数: 1 / 断片: RanBD1 4 domain (UNP residues 2907-3050) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP358, RANBP2 / プラスミド: HR9193B-2907-3050-15.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic
参照: UniProt: P49792, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch crystallization under oil / pH: 7
詳細: 12% PEG 3350, 0.1M sodium acetate, pH 7.00, Microbatch crystallization under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 14342 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 69.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique all: 1645 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.496→32.212 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.79 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.09 / 位相誤差: 27.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 656 4.6 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.198 14259 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.205 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 183.91 Å2 / Biso mean: 79.441 Å2 / Biso min: 46.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.991 Å20 Å20 Å2
2--6.991 Å20 Å2
3----13.982 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.496→32.212 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1035 0 0 37 1072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011054
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1821415
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08151
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.913402
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.496-2.6890.3841430.32327252868100
2.689-2.9590.3261160.28527152831100
2.959-3.3870.2721190.23627542873100
3.387-4.2660.1841240.1832718284299
4.266-32.2150.1981540.1652691284599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.9328 Å / Origin y: 19.9245 Å / Origin z: 74.7614 Å
111213212223313233
T0.5428 Å20.0261 Å20.0425 Å2-0.5568 Å20.0132 Å2--0.5299 Å2
L3.3531 °2-0.0572 °2-1.1558 °2-2.7499 °2-0.0227 °2--3.3176 °2
S-0.1624 Å °-0.0488 Å °-0.0195 Å °0.0909 Å °0.1125 Å °0.1239 Å °-0.041 Å °0.0267 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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