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- PDB-4l5t: Crystal structure of the tetrameric p202 HIN2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l5t
タイトルCrystal structure of the tetrameric p202 HIN2
要素Interferon-activable protein 202
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIN200 / OB-fold / tetramerization / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / inflammatory response / innate immune response ...negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / inflammatory response / innate immune response / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-activable protein 202
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.405 Å
データ登録者Yin, Q. / Tian, Y. / Wu, H.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Molecular Mechanism for p202-Mediated Specific Inhibition of AIM2 Inflammasome Activation.
著者: Yin, Q. / Sester, D.P. / Tian, Y. / Hsiao, Y.S. / Lu, A. / Cridland, J.A. / Sagulenko, V. / Thygesen, S.J. / Choubey, D. / Hornung, V. / Walz, T. / Stacey, K.J. / Wu, H.
履歴
登録2013年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-activable protein 202
B: Interferon-activable protein 202
C: Interferon-activable protein 202
D: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5534
ポリマ－92,5534
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Interferon-activable protein 202
C: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2772
ポリマ－46,2772
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16950 Å2
手法PISA
3
A: Interferon-activable protein 202
D: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2772
ポリマ－46,2772
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.892, 71.860, 95.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.380, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細dimer of dimers

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要素

#1: タンパク質
Interferon-activable protein 202 / Ifi-202 / Interferon-inducible protein p202 / Lupus susceptibility protein p202


分子量: 23138.256 Da / 分子数: 4 / 断片: p202 HIN2, UNP residues 244-445 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Czech II / 遺伝子: Ifi202, Ifi202a, Ifi202b / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIPL / 参照: UniProt: Q9R002

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22-25% PEG 3350, 0.1 M Tris pH 8.5 and 0.2 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月24日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 14.54 / 数: 75488 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Χ2: 1.31 / D res high: 3.4 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 11186 / % possible obs: 98.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.32509810.1163.8646.6
5.817.3298.810.1621.7396.7
5.085.8199.510.1811.4187.1
4.615.0897.410.1751.3856.4
4.284.6198.910.1971.176.9
4.034.2899.110.2720.9597
3.834.0399.310.3930.7067.1
3.663.8397.310.4790.6526.3
3.523.669910.6370.5676.6
3.43.5298.610.8720.5256.8
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. all: 11345 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Χ2: 1.306 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.4-3.526.80.87210750.525198.6
3.52-3.666.60.63711350.567199
3.66-3.836.30.47910850.652197.3
3.83-4.037.10.39311010.706199.3
4.03-4.2870.27211380.959199.1
4.28-4.616.90.19711171.17198.9
4.61-5.086.40.17511051.385197.4
5.08-5.817.10.18111291.418199.5
5.81-7.326.70.16211421.739198.8
7.32-506.60.11611593.864198

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å46.39 Å
Translation3.5 Å46.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB IDs 2OQ0 and 3B6Y

2oq0

3b6y


解像度: 3.405→46.388 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7903 / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2682 2147 9.99 %Random
Rwork0.206 ---
all0.2355 21948 --
obs0.2122 21483 97.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.87 Å2 / Biso mean: 102.8334 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.405→46.388 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5748 0 0 0 5748
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1197891
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077886
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6642105
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4052-3.48430.3621360.27721185132194
3.4843-3.57140.31781480.23591333148199
3.5714-3.6680.31721440.22721307145199
3.668-3.77590.33621400.22431259139995
3.7759-3.89770.29021420.21811275141798
3.8977-4.03690.29151420.20651286142899
4.0369-4.19840.20811470.20331323147099
4.1984-4.38940.24751430.20161296143999
4.3894-4.62060.29351470.17751321146899
4.6206-4.90980.22561410.17351275141698
4.9098-5.28840.22221460.17621296144297
5.2884-5.81970.24421460.22341301144799
5.8197-6.65970.29471470.21921312145999
6.6597-8.38240.27571450.20951281142697
8.3824-46.39250.2541330.20291286141996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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