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- PDB-4l1p: Crystal Structure of Human Rtf1 Plus3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l1p
タイトルCrystal Structure of Human Rtf1 Plus3 domain
要素RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Tutor / Plus3 / Peptide binding protein / Spt5 CTR binding / Paf1 complex / Rtf1 / ORF association region / Chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / single-stranded DNA binding / chromatin organization / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Plus-3 domain / Plus-3 domain / Plus3-like superfamily / Plus-3 domain / Plus3 domain profile. / Short conserved domain in transcriptional regulators. / Cathepsin B; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Wier, A.D. / Heroux, A. / VanDemark, A.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis for Spt5-mediated recruitment of the Paf1 complex to chromatin.
著者: Wier, A.D. / Mayekar, M.K. / Heroux, A. / Arndt, K.M. / Vandemark, A.P.
履歴
登録2013年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
A: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3017
ポリマ－31,8412
非ポリマー4605
水1,27971
1
B: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2895
ポリマ－15,9201
非ポリマー3684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0122
ポリマ－15,9201
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.636, 68.025, 116.972
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog


分子量: 15920.326 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 353-484 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0252, RTF1 / プラスミド: pLC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon+RILP / 参照: UniProt: Q92541
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Trisodium citrate, PEG 3000, pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月30日 / 詳細: IMAGE PLATE DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→50 Å / Num. obs: 14681 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 0.843 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.12-2.164.50.6247151.269194.1
2.16-2.24.60.5237391.352194.9
2.2-2.244.50.4657461.206193.2
2.24-2.284.70.3767211.105193.6
2.28-2.334.70.3327341.003194
2.33-2.394.60.3237401.039193.1
2.39-2.454.70.2717350.881193.4
2.45-2.514.80.227310.747194.3
2.51-2.594.70.2217410.89192.9
2.59-2.674.80.1967240.778195.3
2.67-2.774.80.187490.802192.4
2.77-2.884.80.1437200.687192.3
2.88-3.014.80.137310.649191.5
3.01-3.174.60.1097290.597191.7
3.17-3.374.60.0917500.639192.1
3.37-3.624.60.0847040.677189.1
3.62-3.994.50.0737310.655189.3
3.99-4.574.30.0567240.651188.3
4.57-5.754.40.0537350.59188.1
5.75-504.70.0367820.661185.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.16 Å
Translation2.5 Å29.16 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3U1U

3u1u


解像度: 2.12→29.158 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.829 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 1043 7.12 %
Rwork0.2059 --
obs0.2084 14657 91.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.16 Å2 / Biso mean: 56.4504 Å2 / Biso min: 26.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→29.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2109 0 30 71 2210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9052911
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.386827
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.12-2.22880.30841350.25461928206392
2.2288-2.36840.29121560.22361933208994
2.3684-2.55110.25681550.22581943209894
2.5511-2.80770.2691510.22861964211593
2.8077-3.21350.26781600.21431911207192
3.2135-4.0470.22941450.19761935208090
4.047-29.1580.20431410.18832000214188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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