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- PDB-4l1l: Rat PKC C2 domain bound to CD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l1l
タイトルRat PKC C2 domain bound to CD
要素Protein kinase C alpha type
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE PKC
機能・相同性
機能・相同性情報


EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Acetylcholine regulates insulin secretion / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ ...EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Acetylcholine regulates insulin secretion / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / Syndecan interactions / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / response to phorbol 13-acetate 12-myristate / positive regulation of dense core granule biogenesis / cellular response to carbohydrate stimulus / cone photoreceptor outer segment / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / RET signaling / protein kinase C signaling / ooplasm / histone H3T6 kinase activity / central nervous system neuron axonogenesis / desmosome assembly / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of platelet aggregation / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of D-glucose import / positive regulation of macrophage differentiation / regulation of muscle contraction / induction of positive chemotaxis / regulation of the force of heart contraction / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / positive regulation of synapse assembly / response to corticosterone / muscle cell cellular homeostasis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / intercalated disc / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of exocytosis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / chondrocyte differentiation / response to mechanical stimulus / presynaptic cytosol / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of endothelial cell proliferation / neutrophil chemotaxis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of cell adhesion / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / calyx of Held / response to reactive oxygen species / stem cell differentiation / establishment of protein localization / response to peptide hormone / mitochondrial membrane / response to toxic substance / integrin binding / positive regulation of angiogenesis / intracellular calcium ion homeostasis / apical part of cell / positive regulation of inflammatory response / response to estradiol / response to ethanol / angiogenesis / learning or memory / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / ciliary basal body / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / axon / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / lipid binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Morales, K.M. / Yang, Y. / Long, Z. / Li, P. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Igumenova, T.I.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Cd(2+) as a ca(2+) surrogate in protein-membrane interactions: isostructural but not isofunctional.
著者: Morales, K.A. / Yang, Y. / Long, Z. / Li, P. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2013年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C alpha type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,39512
ポリマ－16,2401
非ポリマー1,15511
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.224, 58.224, 88.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-429-

HOH

21A-478-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C alpha type / PKC-A / PKC-alpha


分子量: 16240.451 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 155-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pkca, Prkca / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05696, protein kinase C
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25
詳細: 0.25 M Lithium Sulfate, 20% PEG 3350, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→44.27 Å / Num. obs: 43697 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 20.02 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 17.8 % / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 3157 / Rsym value: 0.397 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→43.816 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.7 / 位相誤差: 17.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1953 2000 8.67 %random
Rwork0.1568 ---
obs0.16 43697 98.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.816 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1133 0 31 141 1305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011224
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2251664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.911480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007214
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5995-1.61980.28661290.2041299X-RAY DIFFRACTION85
1.6198-1.64110.22971340.15511380X-RAY DIFFRACTION96
1.6411-1.66360.20661400.13971533X-RAY DIFFRACTION98
1.6636-1.68730.2241320.13731407X-RAY DIFFRACTION97
1.6873-1.71250.19921460.14061552X-RAY DIFFRACTION98
1.7125-1.73930.16761320.12941422X-RAY DIFFRACTION98
1.7393-1.76780.17221520.12481506X-RAY DIFFRACTION98
1.7678-1.79830.2031340.11991424X-RAY DIFFRACTION99
1.7983-1.8310.18111440.13211508X-RAY DIFFRACTION98
1.831-1.86620.21181420.13581474X-RAY DIFFRACTION99
1.8662-1.90430.20311420.13181451X-RAY DIFFRACTION99
1.9043-1.94570.16691460.12991527X-RAY DIFFRACTION99
1.9457-1.9910.19711360.12311433X-RAY DIFFRACTION99
1.991-2.04070.15651460.13191509X-RAY DIFFRACTION99
2.0407-2.09590.17171400.13091516X-RAY DIFFRACTION99
2.0959-2.15760.19831440.14471459X-RAY DIFFRACTION99
2.1576-2.22720.21781440.14091494X-RAY DIFFRACTION100
2.2272-2.30680.17861440.14961514X-RAY DIFFRACTION100
2.3068-2.39920.22351360.15691518X-RAY DIFFRACTION100
2.3992-2.50840.19491440.15361451X-RAY DIFFRACTION100
2.5084-2.64060.20461380.17221515X-RAY DIFFRACTION100
2.6406-2.8060.221420.17551488X-RAY DIFFRACTION100
2.806-3.02260.20191520.1751502X-RAY DIFFRACTION100
3.0226-3.32670.17781380.16291500X-RAY DIFFRACTION100
3.3267-3.80790.19021440.16281501X-RAY DIFFRACTION100
3.8079-4.79650.1921350.15641524X-RAY DIFFRACTION100
4.7965-43.83250.19731310.18661503X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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