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- PDB-4l1g: Crystal structure of the Bc1960 peptidoglycan N-acetylglucosamine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l1g
タイトルCrystal structure of the Bc1960 peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase from Bacillus cereus
要素Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE / tim barrel / polysaccharide deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-N-acetylglucosamine deacetylase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Glycoside hydrolase/deacetylase / NodB homology domain profile. / NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Peptidoglycan-N-acetylglucosamine deacetylase BC_1960
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.336 Å
データ登録者Tsalafouta, A. / Fadouloglou, V.E. / Kokkinidis, M.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2017
タイトル: Unusual alpha-Carbon Hydroxylation of Proline Promotes Active-Site Maturation.
著者: Fadouloglou, V.E. / Balomenou, S. / Aivaliotis, M. / Kotsifaki, D. / Arnaouteli, S. / Tomatsidou, A. / Efstathiou, G. / Kountourakis, N. / Miliara, S. / Griniezaki, M. / Tsalafouta, A. / ...著者: Fadouloglou, V.E. / Balomenou, S. / Aivaliotis, M. / Kotsifaki, D. / Arnaouteli, S. / Tomatsidou, A. / Efstathiou, G. / Kountourakis, N. / Miliara, S. / Griniezaki, M. / Tsalafouta, A. / Pergantis, S.A. / Boneca, I.G. / Glykos, N.M. / Bouriotis, V. / Kokkinidis, M.
履歴
登録2013年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22022年8月24日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
B: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
C: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
D: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,60614
ポリマ－125,7934
非ポリマー81310
水13,854769
1
A: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6033
ポリマ－31,4481
非ポリマー1552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6033
ポリマ－31,4481
非ポリマー1552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6994
ポリマ－31,4481
非ポリマー2513
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6994
ポリマ－31,4481
非ポリマー2513
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.657, 92.657, 242.947
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
Peptidoglycan N-acetylglucosamine deacetylase


分子量: 31448.307 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 14579 / 遺伝子: bc1960, BC_1960 / プラスミド: pET26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q81EK9, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 769 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.817 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月15日 / 詳細: monochromators
放射モノクロメーター: Si [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.817 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.336→80 Å / Num. obs: 45861 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0.5 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.336→2.3868 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W1B

1w1b


解像度: 2.336→30.639 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 2282 5.04 %RANDOM
Rwork0.1792 ---
obs0.1814 45341 98.86 %-
all-45310 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.336→30.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6842 0 46 769 7657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7589632
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7762578
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551039
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041238
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.336-2.38680.29111180.23922409X-RAY DIFFRACTION90
2.3868-2.44230.24341490.21962623X-RAY DIFFRACTION99
2.4423-2.50340.30931350.2142687X-RAY DIFFRACTION99
2.5034-2.5710.28721410.20952642X-RAY DIFFRACTION99
2.571-2.64660.29131470.20232652X-RAY DIFFRACTION100
2.6466-2.7320.26471400.2132679X-RAY DIFFRACTION100
2.732-2.82960.25271440.20172656X-RAY DIFFRACTION100
2.8296-2.94280.24991370.19842649X-RAY DIFFRACTION100
2.9428-3.07660.24281600.19342690X-RAY DIFFRACTION99
3.0766-3.23860.25321400.18892679X-RAY DIFFRACTION99
3.2386-3.44130.22361510.17822720X-RAY DIFFRACTION100
3.4413-3.70660.20041310.16162723X-RAY DIFFRACTION100
3.7066-4.07880.19981350.1582716X-RAY DIFFRACTION99
4.0788-4.66730.1791550.13782762X-RAY DIFFRACTION100
4.6673-5.87350.18251500.16112791X-RAY DIFFRACTION100
5.8735-30.64170.21461490.19262950X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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