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万見
- PDB-4kzn: crystal structure of human VEGF-A receptor binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kzn
タイトルcrystal structure of human VEGF-A receptor binding domain
要素Vascular endothelial growth factor A
キーワードHORMONE / VEGF A / PDGF family / receptor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of lymphangiogenesis / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions ...basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of lymphangiogenesis / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / negative regulation of adherens junction organization / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of mast cell chemotaxis / lymph vessel morphogenesis / primitive erythrocyte differentiation / negative regulation of blood-brain barrier permeability / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / bone trabecula formation / coronary vein morphogenesis / cardiac vascular smooth muscle cell development / lymphangiogenesis / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / positive regulation of epithelial tube formation / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / motor neuron migration / positive regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / endothelial cell chemotaxis / lung vasculature development / vascular wound healing / positive regulation of protein localization to early endosome / eye photoreceptor cell development / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / camera-type eye morphogenesis / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / neuropilin binding / induction of positive chemotaxis / coronary artery morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / positive regulation of vascular permeability / commissural neuron axon guidance / dopaminergic neuron differentiation / tube formation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of blood vessel branching / platelet-derived growth factor receptor binding / surfactant homeostasis / retinal ganglion cell axon guidance / sprouting angiogenesis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / extracellular matrix binding / endothelial cell proliferation / epithelial cell maturation / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of positive chemotaxis / cardiac muscle cell development / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / artery morphogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / positive chemotaxis / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of sprouting angiogenesis / chemoattractant activity / mesoderm development / outflow tract morphogenesis / monocyte differentiation / fibronectin binding / positive regulation of cell division / positive regulation of receptor internalization / macrophage differentiation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / mammary gland alveolus development / positive regulation of focal adhesion assembly / neuroblast proliferation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / heart morphogenesis / vasculogenesis / cell maturation / ovarian follicle development / lactation / positive regulation of endothelial cell proliferation / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / epithelial cell differentiation / homeostasis of number of cells within a tissue / extracellular matrix
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / : / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family ...Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / : / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Vascular endothelial growth factor A, long form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7114 Å
データ登録者Liaw, Y.C.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structural Basis for the Bivalent Glycosylated Human VEGF-A121 and VEGF-A165 in recruiment of Receptor and Co-receptor
著者: Shen, S.T. / Huang, P.T. / Shuau, Y.S. / Lee, Y.M. / Chen, Y.J. / Liaw, Y.C. / Lou, K.L.
履歴
登録2013年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vascular endothelial growth factor A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5924
ポリマ－12,2891
非ポリマー1,3033
水1,13563
1
A: Vascular endothelial growth factor A
ヘテロ分子

A: Vascular endothelial growth factor A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1858
ポリマ－24,5782
非ポリマー2,6066
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.573, 32.014, 42.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.990, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
詳細biological unit is a dimer. Half biological unit in the asym.

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要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor A / VEGF-A / Vascular permeability factor / VPF


分子量: 12289.062 Da / 分子数: 1 / 断片: receptor binding domain, UNP residues 39-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VEGFA, VEGF / プラスミド: pMT/V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: P15692
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Li2SO4, PEG200, Tris buffer, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSRRC BL13B111
シンクロトロンNSRRC BL13C121
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2009年2月4日monochromator
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年12月23日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→30 Å / Num. obs: 12694 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.7817489644 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Χ2: 1.163 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.71-1.773.20.27112231.0041,296.4
1.77-1.843.60.22512521.0491,297.5
1.84-1.933.70.15312751.1461,297.8
1.93-2.033.70.11812681.2071,297.7
2.03-2.153.70.08812561.2141,297.9
2.15-2.323.60.06812901.2231,297.8
2.32-2.553.60.0612681.1321,298.3
2.55-2.923.60.05312881.2141,298
2.92-3.683.40.03712601.1311,297.1
3.68-303.30.02613141.2871,295.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å24.83 Å
Translation2.5 Å24.83 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
RESOLVE2.15位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb 1vpf

1vpf


解像度: 1.7114→24.8338014786 Å / SU ML: 0.159239421364 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38318867874 / σ(I): 0 / 位相誤差: 22.7181138622 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: MATTHEWS COEFFICIENT is calculated from both complete sequence and PDB.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218229685236 1275 10.051241624 %random
Rwork0.178919069691 ---
obs0.182783276428 12685 97.0691766146 %-
all-12685 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 5.51618585435 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7114→24.8338014786 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数770 0 86 63 919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117018840049891
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.559122446991203
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0983048194363141
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00608210773817145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d32.619799158380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7114-1.77990.2854203157251350.2241613889651211X-RAY DIFFRACTION93.8633193863
1.7799-1.86090.2126093609671370.1871960163671266X-RAY DIFFRACTION97.4982626824
1.8609-1.95890.2106617199181410.1695237416191247X-RAY DIFFRACTION97.1988795518
1.9589-2.08160.2210622320261450.1709732565161269X-RAY DIFFRACTION97.8546712803
2.0816-2.24230.2186042901131420.1682774442661266X-RAY DIFFRACTION97.8457261987
2.2423-2.46770.224331261651460.1747896672831281X-RAY DIFFRACTION98.0756013746
2.4677-2.82440.2332700923931480.1791306876031284X-RAY DIFFRACTION98.2167352538
2.8244-3.55670.204714475331340.1881574233181286X-RAY DIFFRACTION97.1937029432
3.5567-24.83640.2124325096221470.1748100017961300X-RAY DIFFRACTION95.8913187541
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.157216181211.187934032163.76861988410.6002586395560.2261489463174.025515365020.0172720147214-0.06057156977490.0399825755467-0.0203662969681-0.0362686222322-0.04327029754270.1483286530.06621229153420.02262976327440.1825585093930.02330047196760.02433045321620.127017255424-0.002797397577220.166342436206-5.62740541872-8.329257573540.0906865831187
26.12898117435-0.739616507382-0.8477124741250.336249511023-0.02615402574390.959893392310.0202455179545-0.1758975684650.4181812231130.00748574804669-0.0222171493001-0.043592737203-0.1580842542970.04593232652020.03214328680930.189091179617-0.0135769873791-0.007053904120420.165604715074-0.01939652981530.1709639734455.92251044567-2.8496427608510.090001549
36.120700845590.5746072682390.2908256339641.01764322476-0.492907474580.4677945850630.179113224777-0.326952441177-0.322708492248-0.000606189059136-0.0849050577616-0.0862430747332-0.07978330432660.00434717658487-0.1039352039360.1965896650050.01741412950690.001273470279180.19178413382-0.04328713709610.1123890850886.80820862886-4.6287304314412.4166485487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 13:38)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 39:84)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 85:107)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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