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- PDB-4kyt: The structure of superinhibitory phospholamban bound to the calci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kyt
タイトルThe structure of superinhibitory phospholamban bound to the calcium pump SERCA1a
要素
  • Cardiac phospholamban
  • SERCA1a
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transmembrane helices / Calcium pump / P-type ATPase / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Ion transport by P-type ATPases / Ion homeostasis / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / phospholamban complex / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction ...Ion transport by P-type ATPases / Ion homeostasis / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / phospholamban complex / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / acrosome assembly / positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / regulation of calcium ion import / P-type calcium transporter activity / negative regulation of ATP-dependent activity / ATPase inhibitor activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / I band / cardiac muscle tissue development / negative regulation of heart rate / muscle cell cellular homeostasis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / locomotor rhythm / regulation of calcium ion transport / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Notch signaling pathway / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / mitochondrial membrane / visual learning / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Phospholamban / Phospholamban / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N ...Phospholamban / Phospholamban / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / HAD superfamily/HAD-like / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / : / Calcium-transporting ATPase / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 / Phospholamban
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.833 Å
データ登録者Hurley, T.D. / Akin, B.L. / Jones, L.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The structural basis for phospholamban inhibition of the calcium pump in sarcoplasmic reticulum.
著者: Akin, B.L. / Hurley, T.D. / Chen, Z. / Jones, L.R.
履歴
登録2013年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22013年11月13日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERCA1a
B: Cardiac phospholamban
C: Cardiac phospholamban
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2216
ポリマ－121,4973
非ポリマー7243
水00
1
A: SERCA1a
B: Cardiac phospholamban
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,2745
ポリマ－115,5502
非ポリマー7243
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area47110 Å2
手法PISA
2
C: Cardiac phospholamban


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9471
ポリマ－5,9471
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area47910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.591, 93.094, 316.375
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is one monomer of SERCA1a bound to one monomer of phospholamban. The second monomer of phospholamban present in this complex appears to be a crystallization artifact.

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要素

#1: タンパク質 SERCA1a


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: skeletal muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B6CAM1, UniProt: P04191*PLUS
#2: タンパク質 Cardiac phospholamban / PLB


分子量: 5947.329 Da / 分子数: 2 / Mutation: N27A, N30C, L37A, V49G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: PLN / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61012
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1 ul of SERCA1a at 15 mg/mL in 2% n-nonyl-beta-D-maltopyranoside (nonyl maltoside) (Anatrace), 20% glycerol, 100 mM MOPS (pH 7.0), 0.12 M sucrose, 80 mM KCl, 3 mM MgCl2, and 2.8 mM EGTA was ...詳細: 1 ul of SERCA1a at 15 mg/mL in 2% n-nonyl-beta-D-maltopyranoside (nonyl maltoside) (Anatrace), 20% glycerol, 100 mM MOPS (pH 7.0), 0.12 M sucrose, 80 mM KCl, 3 mM MgCl2, and 2.8 mM EGTA was mixed with 1 uL of phospholamban at 2.1 mg/mL in 20 mM MOPS (pH 7.2), 20% glycerol, and 0.1 % decyl maltoside or 0.01% dodecyl maltoside. This protein mixture was then added to an equal volume of crystallization liquor; 15 % glycerol, 17% (W/V) PEG-2000, 200mM NaOAc, and 5 mM beta-mercoptoethanol), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
PH範囲: 7.0 - 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.833→50 Å / Num. all: 44230 / Num. obs: 42992 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0.2 / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 88.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.833→2.89 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2106 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2c8l

2c8l


解像度: 2.833→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 27.224 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2 / ESU R: 0.649 / ESU R Free: 0.365 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28388 2167 5 %RANDOM
Rwork0.23908 ---
all0.242 42925 --
obs0.24139 40758 96.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 92.343 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.43 Å20 Å20 Å2
2--2.36 Å20 Å2
3----3.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.833→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7861 0 47 0 7908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0228047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1961.98110911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.67851012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32424.303323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.303151415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0061549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4091.55070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.828204
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.17232977
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0134.52707
LS精密化 シェル解像度: 2.833→2.907 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 147 -
Rwork0.29 2733 -
obs--89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.577-0.60941.10241.63060.02311.42050.14670.61850.178-0.8869-0.1569-0.3497-0.16980.20730.01020.55280.01790.08440.6310.11340.313-32.3836-39.8949-116.3156
20.4088-0.39760.4991.5074-0.98552.52760.07440.2392-0.0303-0.51410.06710.053-0.0843-0.2684-0.14150.3131-0.0002-0.04690.48260.02950.304-41.8557-34.8663-117.282
31.0532-0.17170.83770.7898-0.94081.95750.13690.3121-0.0628-0.74770.13280.08990.4176-0.0731-0.26971.30980.0318-0.12470.8790.15440.3458-59.0515-21.1597-143.2518
41.49840.10120.9450.88530.85052.276-0.0059-0.1538-0.02790.00440.0095-0.00040.0967-0.0632-0.00370.1674-0.0253-0.01360.230.04640.3666-54.8629-19.4685-83.7172
51.59-0.1244-0.44421.1825-1.42525.31010.02360.60560.4658-0.6108-0.08320.0977-0.5444-0.29690.05971.1780.0368-0.15610.59180.36320.3335-59.098-0.3639-145.229
651.8179-3.952252.72890.3185-4.010453.6705-1.13330.99521.08070.2260.0516-0.137-1.17571.16121.08172.0285-0.05130.01731.8893-0.07790.8979-39.0992-5.211-122.2769
70.7916-0.6767-1.38081.85264.740813.4034-0.1046-0.31240.3082-0.57080.2243-0.3206-1.44371.4179-0.11981.4464-0.090.20131.19840.29110.6391-37.3992-8.0593-144.3912
80.05020.1477-0.058525.8915-12.56836.10530.13410.23590.15840.00240.54071.7678-0.0125-0.1428-0.67470.6379-0.05770.36461.18660.4431.6589-27.995-10.073-142.794
916.1002-6.2523-14.37322.43195.585412.8388-0.7813-1.6951-0.20770.21740.61560.08740.58721.58040.16571.0573-0.119-0.1381.06940.22611.0947-26.567-6.459-150.765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2A62 - 232
3X-RAY DIFFRACTION3A233 - 324
4X-RAY DIFFRACTION4A325 - 758
5X-RAY DIFFRACTION5A759 - 992
6X-RAY DIFFRACTION6B21 - 28
7X-RAY DIFFRACTION7B29 - 49
8X-RAY DIFFRACTION8C30 - 36
9X-RAY DIFFRACTION9C37 - 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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