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- PDB-4kvp: Human p53 Core Domain Mutant V157F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kvp
タイトルHuman p53 Core Domain Mutant V157F
要素Cellular tumor antigen p53
キーワードAPOPTOSIS / Tumor Suppressor Protein p53 / Cancer Mutation / Tumor / Protein Stability / Mutant Proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / Activation of NOXA and translocation to mitochondria ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / germ cell nucleus / regulation of fibroblast apoptotic process / bone marrow development / cellular response to actinomycin D / circadian behavior / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / positive regulation of programmed necrotic cell death / T cell proliferation involved in immune response / : / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / mRNA transcription / negative regulation of glial cell proliferation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / ER overload response / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / B cell lineage commitment / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of DNA replication / negative regulation of mitophagy / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / PI5P Regulates TP53 Acetylation / necroptotic process / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / TFIID-class transcription factor complex binding / cellular response to UV-C / viral process / neuroblast proliferation / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / general transcription initiation factor binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / chromosome organization / positive regulation of execution phase of apoptosis / hematopoietic stem cell differentiation / embryonic organ development / type II interferon-mediated signaling pathway / response to X-ray / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / hematopoietic progenitor cell differentiation / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / glial cell proliferation / cellular response to glucose starvation / mitophagy / negative regulation of fibroblast proliferation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteolysis / response to salt stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex / gastrulation / 14-3-3 protein binding / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / transforming growth factor beta receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / : / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain ...Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / : / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wallentine, B.D. / Wang, Y. / Luecke, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structures of oncogenic, suppressor and rescued p53 core-domain variants: mechanisms of mutant p53 rescue.
著者: Wallentine, B.D. / Wang, Y. / Tretyachenko-Ladokhina, V. / Tan, M. / Senear, D.F. / Luecke, H.
履歴
登録2013年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年7月31日ID: 2QXA
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月2日Group: Database references
改定 1.22014年1月15日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: Cellular tumor antigen p53
C: Cellular tumor antigen p53
D: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0868
ポリマ－98,8244
非ポリマー2624
水18,6461035
1
A: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7712
ポリマ－24,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7712
ポリマ－24,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7712
ポリマ－24,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7712
ポリマ－24,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.656, 70.279, 83.559
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 24706.000 Da / 分子数: 4 / 断片: p53 Core Domain / 変異: V157F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P53, TP53 / プラスミド: PSE420 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04637
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1035 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 2 microliter protein solution (around 5.0-7.0 mg/ml protein in 20 mM Tris, 150 mM NaCl, 10 mM DTT) were mixed with 2 microliter reservoir buffer (25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 2000 ...詳細: 2 microliter protein solution (around 5.0-7.0 mg/ml protein in 20 mM Tris, 150 mM NaCl, 10 mM DTT) were mixed with 2 microliter reservoir buffer (25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 2000 monomethyl ether (MME)), pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月4日
放射モノクロメーター: Side-scattering cuberoot I-beam bent single crystal; asymetric cut 12.2 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.12
反射解像度: 1.48→84.215 Å / Num. all: 127071 / Num. obs: 122776 / % possible obs: 96.62 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.33 % / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 3.01 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→42.354 Å / σ(F): 1.58 / 位相誤差: 26.92 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2103 9015 7.34 %Random
Rwork0.1736 ---
obs0.1763 122776 96.62 %-
all-122776 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→42.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6114 0 4 1035 7153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056332
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9678603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0832419
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069928
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.52590.34864560.32845461X-RAY DIFFRACTION87
1.5259-1.55360.34164510.31335491X-RAY DIFFRACTION87
1.5536-1.58350.31044390.29775513X-RAY DIFFRACTION87
1.5835-1.61580.32054280.28595522X-RAY DIFFRACTION88
1.6158-1.65090.32594020.26725543X-RAY DIFFRACTION88
1.6509-1.68930.28274490.2495548X-RAY DIFFRACTION87
1.6893-1.73160.28774450.23495548X-RAY DIFFRACTION88
1.7316-1.77840.25193990.2195644X-RAY DIFFRACTION89
1.7784-1.83070.24944300.20665609X-RAY DIFFRACTION89
1.8307-1.88980.23924260.19775693X-RAY DIFFRACTION89
1.8898-1.95740.22414010.18255723X-RAY DIFFRACTION90
1.9574-2.03570.21124820.17485667X-RAY DIFFRACTION90
2.0357-2.12830.22781040.16616067X-RAY DIFFRACTION96
2.1283-2.24050.212290.16266224X-RAY DIFFRACTION98
2.2405-2.38090.22113520.15485915X-RAY DIFFRACTION93
2.3809-2.56460.19786690.15675643X-RAY DIFFRACTION89
2.5646-2.82260.20326090.15435795X-RAY DIFFRACTION90
2.8226-3.23060.19876070.14215769X-RAY DIFFRACTION90
3.2306-4.06890.176770.12175661X-RAY DIFFRACTION88
4.0689-31.84120.16976520.13545847X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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