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- PDB-4kry: Structure of Aes from E. coli in covalent complex with PMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kry
タイトルStructure of Aes from E. coli in covalent complex with PMS
要素Acetyl esterase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta-hydrolase / hormone-sensitive-lipase family / inhibition of MalT / acyl esterase / phenylmethylsulfonyl-serine
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain carboxylesterase activity / acetylesterase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl esterase / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / : / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Acetyl esterase / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / : / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / TRIETHYLENE GLYCOL / Acetyl esterase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Schiefner, A. / Gerber, K. / Brosig, A. / Boos, W.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Structural and mutational analyses of Aes, an inhibitor of MalT in Escherichia coli.
著者: Schiefner, A. / Gerber, K. / Brosig, A. / Boos, W.
履歴
登録2013年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl esterase
B: Acetyl esterase
C: Acetyl esterase
D: Acetyl esterase
E: Acetyl esterase
F: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,40220
ポリマ－227,4486
非ポリマー1,95414
水8,089449
1
A: Acetyl esterase
B: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4057
ポリマ－75,8162
非ポリマー5895
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Acetyl esterase
D: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6438
ポリマ－75,8162
非ポリマー8276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Acetyl esterase
F: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3555
ポリマ－75,8162
非ポリマー5393
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.401, 111.401, 282.187
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質
Acetyl esterase / Aes / EcE


分子量: 37907.988 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: aes, b0476, JW0465, ybaC / プラスミド: pQE31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BRE 1162
参照: UniProt: P23872, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 449 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris/HCl, 18% w/v PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8416 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年11月13日
放射モノクロメーター: horizontally focusing Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8416 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 151348 / Num. obs: 151348 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 42.528 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 19.81
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.40.3445.1979491181651100
2.4-2.50.2816.3667230153451100
2.5-30.14510.3521772149670199.9
3-40.0525.1817065439461199.9
4-50.02643.9860054140781100
5-60.02643.88264306240199.9
6-80.02446.84209244978199.8
8-100.02153.4569821725197.5
10-300.02147.9163431686189.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4KRX

4krx


解像度: 2.3→29.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.198 / WRfactor Rwork: 0.1701 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8781 / SU B: 9.812 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.1871 / SU Rfree: 0.1628 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2087 7572 5 %RANDOM
Rwork0.1788 ---
all0.1803 151348 --
obs0.1803 151348 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 145.43 Å2 / Biso mean: 46.112 Å2 / Biso min: 7.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å2-0 Å20 Å2
2--1.34 Å20 Å2
3----2.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15320 0 132 449 15901
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01915922
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0214764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4471.97321634
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8043.00133911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.00451927
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.10623.628769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.016152497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.80915113
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.22300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02118124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023833
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 566 -
Rwork0.242 10608 -
all-11174 -
obs--99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7521-0.1661-0.19980.06260.08160.8475-0.07740.1592-0.02660.0576-0.063-0.0381-0.0481-0.16960.14040.1618-0.0034-0.0010.388-0.04560.32287.08694.143839.9422
20.88280.21220.33570.0852-0.02710.8296-0.049-0.07180.052-0.0306-0.0883-0.01730.0309-0.08920.13730.09140.00430.00940.43-0.05460.32486.55380.0674-1.1747
32.1295-0.1689-0.2330.1829-0.11780.1592-0.07270.4372-0.16640.08130.05810.0146-0.0468-0.06010.01460.0496-0.02870.01680.5921-0.17070.312854.1685-12.4349-19.1438
40.2516-0.14380.08950.37690.07140.8566-0.0197-0.02540.0021-0.00990.04460.00120.01260.0964-0.02490.1902-0.0325-0.00290.342-0.01480.307119.0458-0.9951-0.2619
50.36690.15510.00810.13490.08370.6639-0.04190.03620.02440.02830.03390.03630.06170.13980.00810.2320.04890.00590.3303-0.01240.29519.4057-1.486139.6261
61.91550.2547-0.24370.348-0.27690.3018-0.0752-0.5711-0.0831-0.1724-0.0326-0.06470.08660.00610.10780.12130.07210.00560.6739-0.05470.242853.74657.04459.7359
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 319
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 319
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 319
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 319
5X-RAY DIFFRACTION5E-9 - 319
6X-RAY DIFFRACTION6F2 - 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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