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- PDB-4kit: Crystal structure of human Brr2 in complex with the Prp8 Jab1/MPN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kit
タイトルCrystal structure of human Brr2 in complex with the Prp8 Jab1/MPN domain
要素
  • Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
  • U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RecA domain / winged helix domain / Sec63 unit / Jab1/MPN domain / Pre-mRNA splicing / ATP binding / RNA binding / ubiquitin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type catalytic step 1 spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding ...cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type catalytic step 1 spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / helicase activity / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / osteoblast differentiation / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / nuclear speck / cilium / RNA helicase / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sec63 N-terminal domain-like domain / Sec63 N-terminal domain-like fold / Brr2, N-terminal helicase PWI domain / : / N-terminal helicase PWI domain / Pre-mRNA-splicing helicase BRR2 plug domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Winged Helix-turn-helix domain / Sec63 Brl domain / : ...Sec63 N-terminal domain-like domain / Sec63 N-terminal domain-like fold / Brr2, N-terminal helicase PWI domain / : / N-terminal helicase PWI domain / Pre-mRNA-splicing helicase BRR2 plug domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Winged Helix-turn-helix domain / Sec63 Brl domain / : / Cytidine Deaminase; domain 2 / Sec63 domain / Sec63 Brl domain / C2 domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / C2 domain superfamily / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Helicase conserved C-terminal domain / DNA polymerase; domain 1 / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.598 Å
データ登録者Wahl, M.C. / Wandersleben, T. / Santos, K.F.
引用ジャーナル: Science / : 2013
タイトル: Inhibition of RNA helicase Brr2 by the C-terminal tail of the spliceosomal protein Prp8.
著者: Mozaffari-Jovin, S. / Wandersleben, T. / Santos, K.F. / Will, C.L. / Luhrmann, R. / Wahl, M.C.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
C: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,5255
ポリマ-230,6472
非ポリマー8793
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6630 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area84710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)240.002, 240.002, 201.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase / Brr2 protein / Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3-like 1 / BRR2 homolog / U5 snRNP- ...Brr2 protein / Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3-like 1 / BRR2 homolog / U5 snRNP-specific 200 kDa protein / U5-200KD


分子量: 198785.797 Da / 分子数: 1 / 断片: helicase region (UNP residues 395-2129) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRNP200, ASCC3L1, HELIC2, KIAA0788
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75643, RNA helicase
#2: タンパク質 Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / Prp8 protein / 220 kDa U5 snRNP-specific protein / PRP8 homolog / Splicing factor Prp8 / p220


分子量: 31860.984 Da / 分子数: 1 / 断片: Jab1/MPN domain (UNP residues 2064-2335) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRPF8, PRPC8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6P2Q9
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.1 M HEPES-NaOH, pH 7.9, 0.2 M magnesium chloride, 12% ethanol, Silver Bullets Bio condition 91 (Hampton Research) as additive, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月19日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.598→50 Å / Num. all: 68276 / Num. obs: 68276 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rsym value: 0.17 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 3.598→3.8 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.725 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.725 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4F91 AND 2OG4
解像度: 3.598→49.204 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 3412 5 %
Rwork0.1972 --
obs0.1991 68248 99.75 %
all-68276 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.598→49.204 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16031 0 55 0 16086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00816452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21122319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6666190
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0862503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062854
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.598-3.64930.36621370.32052605X-RAY DIFFRACTION97
3.6493-3.70380.33631390.28182640X-RAY DIFFRACTION100
3.7038-3.76170.33531400.26592670X-RAY DIFFRACTION100
3.7617-3.82330.28261410.24512668X-RAY DIFFRACTION100
3.8233-3.88920.24871400.24342661X-RAY DIFFRACTION100
3.8892-3.95990.28251410.23112681X-RAY DIFFRACTION100
3.9599-4.0360.26581420.21872692X-RAY DIFFRACTION100
4.036-4.11840.25631390.20882658X-RAY DIFFRACTION100
4.1184-4.20790.23351410.22674X-RAY DIFFRACTION100
4.2079-4.30570.21781410.1762671X-RAY DIFFRACTION100
4.3057-4.41330.20711420.17372702X-RAY DIFFRACTION100
4.4133-4.53260.191410.16032674X-RAY DIFFRACTION100
4.5326-4.66580.19551400.15772672X-RAY DIFFRACTION100
4.6658-4.81630.19791430.16252707X-RAY DIFFRACTION100
4.8163-4.98830.21011410.16052678X-RAY DIFFRACTION100
4.9883-5.18780.19831420.16642697X-RAY DIFFRACTION100
5.1878-5.42360.211430.17112716X-RAY DIFFRACTION100
5.4236-5.70920.21891430.18882716X-RAY DIFFRACTION100
5.7092-6.06630.24741430.20222719X-RAY DIFFRACTION100
6.0663-6.53370.27741430.21572726X-RAY DIFFRACTION100
6.5337-7.18940.24151440.20092739X-RAY DIFFRACTION100
7.1894-8.22550.19531470.17892774X-RAY DIFFRACTION100
8.2255-10.34740.17121460.15982791X-RAY DIFFRACTION100
10.3474-49.2090.28151530.22852905X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6338-0.61870.27340.2512-0.2150.64740.1665-1.0290.75630.242-0.2770.1255-0.2738-0.86890.0211.34940.25870.37562.4016-0.76851.8889-15.555172.427663.87
20.74630.04850.0814.79560.26122.4737-0.0418-1.01020.65350.51080.0928-0.93480.05830.1512-0.15581.23570.23450.01432.6494-1.25342.1213-0.061861.453357.9055
31.6841.56080.46821.5882-0.21922.9988-0.4832-0.57741.1205-0.59180.0046-0.0376-0.85390.19130.18951.61130.20060.55542.182-1.1912.6177-19.391984.686945.0715
40.97110.66331.0583.3019-0.61942.4533-0.3103-1.30220.29770.91530.63030.33690.37080.244-0.23221.31990.22730.29742.5591-0.64271.3745-17.032742.000656.2965
54.0678-1.81660.11214.8084-0.17054.41210.0869-0.71291.176-0.00810.110.1106-0.4271-0.619-0.18930.8128-0.00130.31031.4164-0.60841.5105-17.139252.785226.2281
64.57091.56370.69594.4377-1.79334.9578-0.09490.55740.9722-0.147-0.1469-0.0423-0.2258-0.17380.19641.3207-0.18240.63371.2721-0.40332.38897.339364.084211.0987
72.7056-0.5020.95315.88560.45983.87590.0188-0.83731.13390.13110.4441-0.7884-0.38270.3664-0.37620.631-0.10650.22321.2027-0.51811.21389.383738.360522.0772
85.76430.96750.48724.21530.37723.1587-0.1939-1.51770.00710.98930.5309-0.57560.47670.5312-0.34541.13040.1185-0.22781.6805-0.29990.877629.53524.206540.6385
90.882-0.09240.3514.19240.81613.4087-0.1403-0.91920.32891.04240.3085-0.4134-0.0406-0.3742-0.16771.31140.24420.03772.382-0.50481.059313.288827.0253.0611
104.94421.06761.11772.9778-0.84062.05180.05530.18950.45870.0880.4052-0.8475-0.27770.7683-0.44060.8479-0.15290.08981.3656-0.71651.248937.120918.885417.7438
112.5552-0.29970.37292.0543-0.63952.68380.4597-0.41260.46460.34330.17740.3343-1.08310.3814-0.47031.4812-0.2510.20721.9204-1.09382.169344.869240.128439.816
122.1929-0.14120.39431.7309-2.42123.3856-0.6941-1.10860.63640.77820.0196-0.1928-0.74090.20770.42012.0499-0.4352-0.07142.5126-0.58781.620161.379237.87964.8754
133.4933-0.8327-0.42710.7912-0.15612.26620.494-0.5661-0.19960.63920.0351-0.4160.32410.5707-0.491.5958-0.528-0.23452.1428-0.92742.0169.588328.761939.7959
143.0493-0.24790.84993.91091.55336.31260.2025-0.2150.8828-0.456-0.0723-0.0266-0.6933-0.359-0.16120.7392-0.10810.3170.6718-0.0320.9858-9.96737.6-1.3082
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resseq 404:486)
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14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resseq 2067:2335)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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