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- PDB-4k92: A Cryptic TOG Domain with a Distinct Architecture Underlies CLASP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k92
タイトルA Cryptic TOG Domain with a Distinct Architecture Underlies CLASP-Dependent Bipolar Spindle Formation
要素CLIP-associating protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HEAT-Repeat TOG domain / Regulator of Microtubule Dynamics / Tubulin / Cytoplasm Microtubule Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


centrosomal corona / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / establishment of spindle orientation / vesicle targeting / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / astral microtubule organization ...centrosomal corona / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / establishment of spindle orientation / vesicle targeting / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / astral microtubule organization / kinetochore binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / microtubule organizing center organization / kinetochore microtubule / establishment of mitotic spindle localization / microtubule plus-end / basement membrane organization / dystroglycan binding / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / exit from mitosis / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / negative regulation of stress fiber assembly / regulation of focal adhesion assembly / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / microtubule organizing center / positive regulation of exocytosis / positive regulation of epithelial cell migration / mitotic spindle assembly / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / spindle microtubule / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / cell cortex / microtubule binding / cell division / centrosome / Golgi apparatus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant ...CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CLIP-associating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Leano, J.B. / Rogers, S.L. / Slep, K.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: A cryptic TOG domain with a distinct architecture underlies CLASP-dependent bipolar spindle formation.
著者: Leano, J.B. / Rogers, S.L. / Slep, K.C.
履歴
登録2013年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLIP-associating protein 1
B: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7712
ポリマ－61,7712
非ポリマー00
水6,792377
1
A: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8861
ポリマ－30,8861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8861
ポリマ－30,8861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.284, 66.492, 138.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Two molecules are in the asymmetric unit. The domain functions as a monomer within the context of the full length protein.

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要素

#1: タンパク質 CLIP-associating protein 1 / Cytoplasmic linker-associated protein 1 / Multiple asters homolog 1 / Protein Orbit homolog 1 / hOrbit1


分子量: 30885.682 Da / 分子数: 2 / 断片: TOG2, UNP residues 284-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLASP1, KIAA0622, MAST1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q7Z460
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.18 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: equal volume of 10 mg/ml hCLASP1 TOG2 and well solution containing 22% PEG3350, 200mM Sodium citrate, pH 8.25 were mixed together and equilibrated over 1 ml of well solution., VAPOR ...詳細: equal volume of 10 mg/ml hCLASP1 TOG2 and well solution containing 22% PEG3350, 200mM Sodium citrate, pH 8.25 were mixed together and equilibrated over 1 ml of well solution., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.980377 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年10月1日
放射モノクロメーター: APS ID22 Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980377 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 36434 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.09
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 1278 / Rsym value: 0.278 / % possible all: 64.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.005→19.997 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.62 / 位相誤差: 21.66 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2099 1960 5.38 %Rfree is calculated using a 5% subset of the data that are removed randomly from the original data and excluded from refinement.
Rwork0.1832 ---
all0.1846 36434 --
obs0.1846 36434 92.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å / Luzzati d res low obs: 20 Å / Luzzati sigma a obs: 0.917 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→19.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3912 0 0 377 4289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1515388
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9871474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005688
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.0047-2.05480.287790.22331525152558
2.0548-2.11030.25491180.21671980198075
2.1103-2.17230.24691120.19592250225085
2.1723-2.24230.24951500.19762348234890
2.2423-2.32230.22241490.19072463246394
2.3223-2.41520.26651430.18942531253196
2.4152-2.52490.241450.19342587258798
2.5249-2.65770.2631540.20242588258898
2.6577-2.82380.21081430.19482641264199
2.8238-3.04110.24051520.21352628262899
3.0411-3.34590.2431470.190826712671100
3.3459-3.82710.18531550.169426872687100
3.8271-4.81060.15671530.1527452745100
4.8106-19.99840.16351600.172728302830100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.5255 Å / Origin y: 33.1506 Å / Origin z: 76.5931 Å
111213212223313233
T0.1616 Å20.013 Å20.0174 Å2-0.1729 Å2-0.0114 Å2--0.176 Å2
L0.4544 °2-0.1942 °20.2615 °2-0.5594 °2-0.4799 °2--0.9024 °2
S0.0499 Å °0.0131 Å °-0.0217 Å °-0.0589 Å °-0.0709 Å °-0.0128 Å °0.0242 Å °0.0225 Å °0.0151 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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