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- PDB-4k7c: Crystal structure of pepw from lactobacillus rhamnosis hn001 (dr2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k7c
タイトルCrystal structure of pepw from lactobacillus rhamnosis hn001 (dr20) determined as the selenomet derivative
要素Aminopeptidase C
キーワードHYDROLASE / aminopeptidase cysteine peptidase
機能・相同性Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Lactobacillus rhamnosus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Webby, C. / Knapp, K.M. / Anderson, B.F. / Norris, G.E.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of pepw from lactobacillus rhamnosis hn001 (dr20) determined as the selenomet derivative
著者: Webby, C. / Knapp, K.M. / Anderson, B.F. / Norris, G.E.
履歴
登録2013年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.22023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8869
ポリマ－51,1491
非ポリマー7378
水9,278515
1
A: Aminopeptidase C
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,31754
ポリマ－306,8976
非ポリマー4,42148
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
Buried area30860 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area95360 Å2
手法PISA
2
A: Aminopeptidase C
ヘテロ分子

A: Aminopeptidase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,77218
ポリマ－102,2992
非ポリマー1,47416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area7200 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area34870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.432, 143.432, 97.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1067-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase C


分子量: 51149.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Modified pET32 in which the Trx-His-Thrombin-Stag-Enterokinase sequence has been replaced by His-tag-rTEV
由来: (組換発現) Lactobacillus rhamnosus (バクテリア)
株: HN001 taxon-486408 / 遺伝子: LRH 13711, LRH_13711 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株 (発現宿主): Cremoris NZ9000
参照: UniProt: B5QNU9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 515 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 0.1M NaAc, 11% Peg 4K, 30% glycerol protectant, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月7日 / 詳細: Capilliary
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→33.76 Å / Num. all: 84251 / Num. obs: 84251 / % possible obs: 87.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.22 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 1.49→1.54 Å / 冗長度: 1.12 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 23.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3zuk

3zuk


解像度: 1.66→33.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.199 / SU ML: 0.069 / Isotropic thermal model: Isotopic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20968 3497 5.1 %RANDOM
Rwork0.17685 ---
obs0.17854 65412 98.94 %-
all-65412 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.437 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→33.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3557 0 48 515 4120
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.023783
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0131.9755123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93238256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0545473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.74225.618178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.73415622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4531512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02848
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.703 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 237 -
Rwork0.364 4541 -
obs--94.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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