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万見
- PDB-4k3y: Crystal structure of a subtype N11 neuraminidase-like protein of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k3y
タイトルCrystal structure of a subtype N11 neuraminidase-like protein of A/flat-faced bat/Peru/033/2010 (H18N11)
要素neuraminidase
キーワードVIRAL PROTEIN / influenza virus / neuraminidase-like / N11 / beta propeller
機能・相同性Neuraminidase - #10 / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.682 Å
データ登録者Zhu, X. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: New world bats harbor diverse influenza a viruses.
著者: Tong, S. / Zhu, X. / Li, Y. / Shi, M. / Zhang, J. / Bourgeois, M. / Yang, H. / Chen, X. / Recuenco, S. / Gomez, J. / Chen, L.M. / Johnson, A. / Tao, Y. / Dreyfus, C. / Yu, W. / McBride, R. / ...著者: Tong, S. / Zhu, X. / Li, Y. / Shi, M. / Zhang, J. / Bourgeois, M. / Yang, H. / Chen, X. / Recuenco, S. / Gomez, J. / Chen, L.M. / Johnson, A. / Tao, Y. / Dreyfus, C. / Yu, W. / McBride, R. / Carney, P.J. / Gilbert, A.T. / Chang, J. / Guo, Z. / Davis, C.T. / Paulson, J.C. / Stevens, J. / Rupprecht, C.E. / Holmes, E.C. / Wilson, I.A. / Donis, R.O.
履歴
登録2013年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: neuraminidase
B: neuraminidase
C: neuraminidase
D: neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,68114
ポリマ－161,1804
非ポリマー3,50110
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13080 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area47930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.290, 181.290, 136.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
neuraminidase


分子量: 40294.918 Da / 分子数: 4 / 断片: ectodomain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
株: A/flat-faced bat/Peru/033/2010(H18N11) / プラスミド: pfastbacHT-A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): HI5

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糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 121分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.2 M potassium sulfate, 18% PEG3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月22日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→50 Å / Num. obs: 70321 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.68→2.73 Å / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4GDI

4gdi


解像度: 2.682→48.87 Å / SU ML: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2195 3547 5.05 %RANDOM
Rwork0.1783 ---
obs0.1804 70273 98.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.547 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.6559 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.6559 Å2-0 Å2
3----9.3119 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.682→48.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10896 0 226 117 11239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911431
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25815504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.5034096
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0861719
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051973
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.682-2.71830.40221350.35392647X-RAY DIFFRACTION99
2.7183-2.75710.40881700.31662680X-RAY DIFFRACTION100
2.7571-2.79830.39171390.29872670X-RAY DIFFRACTION99
2.7983-2.8420.32251350.2792712X-RAY DIFFRACTION100
2.842-2.88860.33831380.26022666X-RAY DIFFRACTION99
2.8886-2.93840.37191450.27352697X-RAY DIFFRACTION100
2.9384-2.99180.29781480.25322647X-RAY DIFFRACTION98
2.9918-3.04940.30691330.24172666X-RAY DIFFRACTION98
3.0494-3.11160.32491500.22292630X-RAY DIFFRACTION97
3.1116-3.17920.26891480.21442674X-RAY DIFFRACTION99
3.1792-3.25320.28341350.20112688X-RAY DIFFRACTION100
3.2532-3.33450.24661480.19942695X-RAY DIFFRACTION100
3.3345-3.42460.2521440.18872686X-RAY DIFFRACTION99
3.4246-3.52540.19691570.17962670X-RAY DIFFRACTION99
3.5254-3.63910.21681360.1732672X-RAY DIFFRACTION99
3.6391-3.76920.2221210.1692631X-RAY DIFFRACTION96
3.7692-3.920.18581380.1572649X-RAY DIFFRACTION98
3.92-4.09830.18431440.14772705X-RAY DIFFRACTION100
4.0983-4.31430.16441260.13822700X-RAY DIFFRACTION99
4.3143-4.58440.13331460.11552678X-RAY DIFFRACTION99
4.5844-4.93810.18131360.12422639X-RAY DIFFRACTION96
4.9381-5.43440.1731430.14242660X-RAY DIFFRACTION97
5.4344-6.21940.21571420.16962702X-RAY DIFFRACTION99
6.2194-7.83060.23361340.19512588X-RAY DIFFRACTION94
7.8306-48.87810.19341560.18672674X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 98.3731 Å / Origin y: -15.8911 Å / Origin z: 23.1232 Å
111213212223313233
T0.4684 Å2-0.0273 Å2-0.0378 Å2-0.3369 Å20.0069 Å2--0.4106 Å2
L0.5805 °20.0292 °2-0.4612 °2-0.3772 °2-0.0961 °2--1.0229 °2
S0.1154 Å °-0.102 Å °0.1636 Å °0.0958 Å °-0.0869 Å °-0.077 Å °-0.2009 Å °0.1779 Å °-0.0175 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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