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Yorodumi- PDB-4k1w: Crystal structure of the A314P mutant of mannonate dehydratase fr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4k1w | |||||||||
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Title | Crystal structure of the A314P mutant of mannonate dehydratase from novosphingobium aromaticivorans complexed with mg and d-mannonate | |||||||||
Components | Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain protein | |||||||||
Keywords | ISOMERASE / Enolase fold / MANNONATE DEHYDRATASE / D-MANNONATE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information mannonate dehydratase / mannonate dehydratase activity / amino acid catabolic process / carbohydrate catabolic process / magnesium ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Novosphingobium aromaticivorans (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.646 Å | |||||||||
Authors | Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Wichelecki, D. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. | |||||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of the A314P mutant of mannonate dehydratase from novosphingobium aromaticivorans complexed with mg and d-mannonate Authors: Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Wichelecki, D. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4k1w.cif.gz | 640.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4k1w.ent.gz | 528.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4k1w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/4k1w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/4k1w | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2qjjS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 47132.395 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: A314P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Novosphingobium aromaticivorans (bacteria) Strain: DSM 12444 / Gene: Saro_3675 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A4XF23 |
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-Non-polymers , 7 types, 1026 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-CS2 / #4: Chemical | ChemComp-PGE / #5: Chemical | ChemComp-CO2 / #6: Chemical | ChemComp-PDO / #7: Chemical | ChemComp-CO3 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 30% PEG400, 0.1M HEPES, 0.2M SODIUM CHLORIDE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 18, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.646→46.214 Å / Num. all: 191348 / Num. obs: 191348 / % possible obs: 98.87 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2QJJ Resolution: 1.646→46.214 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 0 / Phase error: 18.43 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.646→46.214 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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