[日本語] English
万見
- PDB-4jt5: mTORdeltaN-mLST8-pp242 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jt5
タイトルmTORdeltaN-mLST8-pp242 complex
要素
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
  • Target of rapamycin complex subunit LST8
キーワードtransferase/transferase inhibitor / kinase / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / negative regulation of lysosome organization / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / regulation of lysosome organization / MTOR signalling / cellular response to nutrient / cellular response to L-leucine / energy reserve metabolic process / Amino acids regulate mTORC1 / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / ruffle organization / serine/threonine protein kinase complex / cellular response to methionine / negative regulation of cell size / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to osmotic stress / negative regulation of protein localization to nucleus / anoikis / inositol hexakisphosphate binding / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / regulation of cell size / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of actin filament polymerization / germ cell development / TOR signaling / behavioral response to pain / mTORC1-mediated signalling / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of TOR signaling / regulation of macroautophagy / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / cellular response to nutrient levels / neuronal action potential / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / T cell costimulation / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / endomembrane system / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of translation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of PTEN gene transcription / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to amino acid stimulus / non-specific protein-tyrosine kinase / macroautophagy / phosphoprotein binding / response to nutrient levels / regulation of cell growth / regulation of circadian rhythm / PML body / protein destabilization / response to virus / multicellular organism growth
類似検索 - 分子機能
Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P2X / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Pavletich, N.P. / Yang, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: mTOR kinase structure, mechanism and regulation.
著者: Yang, H. / Rudge, D.G. / Koos, J.D. / Vaidialingam, B. / Yang, H.J. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,7376
ポリマ－341,1214
非ポリマー6172
水00
1
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,8693
ポリマ－170,5602
非ポリマー3081
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,8693
ポリマ－170,5602
非ポリマー3081
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.400, 163.200, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22A
13B
23A
14B
24A
15B
25A
16B
26A
17B
27A
18B
28A
19B
29A
110B
210A
111B
211A
112B
212A
113B
213A
114B
214A
115B
215A
116B
216A
117D
217C

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 134650.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pcDNA3.1(+)hygromycin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex subunit LST8 / TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with ...TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with SEC13 protein 8 / mLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBL, LST8, MLST8 / プラスミド: pcDNA3.1(+)blasticidin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVC4
#3: 化合物 ChemComp-P2X / 2-[4-amino-1-(propan-2-yl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-3-yl]-1H-indol-5-ol


分子量: 308.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H16N6O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, NaCl , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→40 Å / Num. all: 63608 / Num. obs: 61700 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.45-3.572.70.629191.2
3.57-3.723.30.563193.7
3.72-3.893.80.441197.5
3.89-4.093.70.279197
4.09-4.354.10.205199.2
4.35-4.684.10.15199.1
4.68-5.154.10.136198.8
5.15-5.894.10.163198.6
5.89-7.4240.13197.9
7.42-403.80.043196.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.45→39.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 31.708 / SU ML: 0.468 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.645 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27104 1639 3 %RANDOM
Rwork0.23313 ---
obs0.23428 52634 85.84 %-
all-63225 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1.1 Å / 減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.406 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å2-0 Å20 Å2
2---2.02 Å2-0 Å2
3---1.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.45→39.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22097 0 46 0 22143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01922657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.94430722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.58252737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05923.9541085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.023153985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.23815158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.23368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02117132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7273.37810975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1547.59513703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.513.44711681
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B284TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B80TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B376TIGHT POSITIONAL0.010.05
1B300TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B88TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B116TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1012TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1268TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B223MEDIUM POSITIONAL0.020.5
1B232TIGHT THERMAL2.8299
1B223MEDIUM THERMAL3.6599
2B271MEDIUM POSITIONAL0.020.5
2B248TIGHT THERMAL5.7999
2B271MEDIUM THERMAL6.3699
3B121MEDIUM POSITIONAL0.020.5
3B132TIGHT THERMAL5.0499
3B121MEDIUM THERMAL6.5699
4B161MEDIUM POSITIONAL0.020.5
4B172TIGHT THERMAL12.0399
4B161MEDIUM THERMAL11.9299
5B211MEDIUM POSITIONAL0.030.5
5B188TIGHT THERMAL25.8399
5B211MEDIUM THERMAL24.6799
6B204MEDIUM POSITIONAL0.020.5
6B204TIGHT THERMAL13.7999
6B204MEDIUM THERMAL14.2699
7B238MEDIUM POSITIONAL0.020.5
7B224TIGHT THERMAL4.2699
7B238MEDIUM THERMAL499
8B363MEDIUM POSITIONAL0.020.5
8B320TIGHT THERMAL2.9599
8B363MEDIUM THERMAL3.8799
9B258MEDIUM POSITIONAL0.030.5
9B256TIGHT THERMAL5.1399
9B258MEDIUM THERMAL5.4699
10B283MEDIUM POSITIONAL0.030.5
10B284TIGHT THERMAL6.5399
10B283MEDIUM THERMAL6.6199
11B73MEDIUM POSITIONAL0.030.5
11B80TIGHT THERMAL6.8499
11B73MEDIUM THERMAL6.7999
12B425MEDIUM POSITIONAL0.020.5
12B376TIGHT THERMAL21.1799
12B425MEDIUM THERMAL20.7199
13B293MEDIUM POSITIONAL0.020.5
13B300TIGHT THERMAL6.7299
13B293MEDIUM THERMAL799
14B90MEDIUM POSITIONAL0.030.5
14B88TIGHT THERMAL4.2299
14B90MEDIUM THERMAL4.9599
15B108MEDIUM POSITIONAL0.020.5
15B116TIGHT THERMAL4.1599
15B108MEDIUM THERMAL4.3399
16B1055MEDIUM POSITIONAL0.030.5
16B1012TIGHT THERMAL3.9899
16B1055MEDIUM THERMAL4.0799
17D1186MEDIUM POSITIONAL0.020.5
17D1268TIGHT THERMAL10.7899
17D1186MEDIUM THERMAL11.1599
LS精密化 シェル解像度: 3.45→3.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 83 -
Rwork0.341 3094 -
obs--69.49 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る