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- PDB-4jmk: Structure of dusp8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jmk
タイトルStructure of dusp8
要素Dual specificity protein phosphatase 8
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade ...protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / Negative regulation of MAPK pathway / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. ...: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jeong, D.G. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: The family-wide structure and function of human dual-specificity protein phosphatases.
著者: Jeong, D.G. / Wei, C.H. / Ku, B. / Jeon, T.J. / Chien, P.N. / Kim, J.K. / Park, S.Y. / Hwang, H.S. / Ryu, S.Y. / Park, H. / Kim, D.S. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
履歴
登録2013年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 8
B: Dual specificity protein phosphatase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7006
ポリマ－34,3162
非ポリマー3844
水2,828157
1
A: Dual specificity protein phosphatase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3503
ポリマ－17,1581
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity protein phosphatase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3503
ポリマ－17,1581
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.850, 65.850, 124.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 8 / Dual specificity protein phosphatase hVH-5


分子量: 17157.938 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 160-310 / 変異: C246S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP8, C11orf81, VH5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13202, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hepes, PEG 8000, pH 7., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月4日
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 22431 / Num. obs: 22371 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZZW

1zzw


解像度: 1.9→35.109 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2068 1084 4.86 %
Rwork0.1763 21223 -
obs0.1777 22307 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.37 Å2 / Biso mean: 27.802 Å2 / Biso min: 9.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35.109 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2345 0 20 157 2522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082406
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1193249
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.219914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005410
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9-1.98650.2531260.193125962722
1.9865-2.09120.28331500.18425612711
2.0912-2.22220.22471440.177526142758
2.2222-2.39380.24551350.186626102745
2.3938-2.63460.2331490.177326322781
2.6346-3.01560.17761170.178626622779
3.0156-3.79860.18991350.167526862821
3.7986-35.11530.17911280.174128622990
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.8396 Å / Origin y: -4.8995 Å / Origin z: 4.4359 Å
111213212223313233
T0.1279 Å2-0.009 Å2-0.0118 Å2-0.1188 Å2-0.003 Å2--0.1211 Å2
L1.3078 °2-0.1884 °2-0.5351 °2-0.2934 °20.093 °2--0.5517 °2
S0.0056 Å °-0.1745 Å °0.1242 Å °-0.0239 Å °0.0468 Å °-0.0192 Å °-0.0362 Å °0.0425 Å °0.004 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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