[日本語] English
万見
- PDB-4jmf: Crystal structure of ExoT (residues 28 -77)- SpcS complex from Ps... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jmf
タイトルCrystal structure of ExoT (residues 28 -77)- SpcS complex from Pseudomonas aeruginosa at 2.1 angstrom
要素
  • Exoenzyme T
  • Probable chaperone
キーワードTOXIN/CHAPERONE / Type III secretion system / T3SS / virulent effector / TOXIN-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein secretion by the type III secretion system / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / nucleotidyltransferase activity / GTPase activator activity / toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2690 / Type III secretion chaperone SycE / Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / Tir chaperone protein (CesT) family / Tir chaperone protein (CesT) family / Yope Regulator; Chain: A, - #10 / Yope Regulator; Chain: A, ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2690 / Type III secretion chaperone SycE / Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / Tir chaperone protein (CesT) family / Tir chaperone protein (CesT) family / Yope Regulator; Chain: A, - #10 / Yope Regulator; Chain: A, / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable chaperone / Exoenzyme T
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.099 Å
データ登録者Datta, S. / Dey, S.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Interfacial residues of SpcS chaperone affects binding of effector toxin ExoT in Pseudomonas aeruginosa: novel insights from structural and computational studies
著者: Dey, S. / Datta, S.
履歴
登録2013年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX Determination method: Author determined
Remark 700SHEET Determination method: Author determined

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Exoenzyme T
B: Probable chaperone
C: Probable chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8524
ポリマ－31,7603
非ポリマー921
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area12830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.322, 78.322, 194.221
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-106-

HOH

21C-343-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Exoenzyme T


分子量: 5416.263 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-77 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PA01 / 遺伝子: exoT / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9I788
#2: タンパク質 Probable chaperone / SpcS


分子量: 13171.843 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PA01 / 遺伝子: SpcS / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G3XD93
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 28% PEGMME 5000, 0.2M ammonium sulphate, pH 6.5, vapour diffusion, temperature 295K, VAPOR DIFFUSION

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月5日
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.099→40 Å / Num. all: 21477 / Num. obs: 21244 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 34.09 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.09-2.26195
2.26-2.491100
2.49-2.851100
2.85-3.59199
3.59-50199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.099→30.482 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8389 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.38 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2431 1981 9.39 %random
Rwork0.1977 ---
all0.202 21477 --
obs0.202 21090 98.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.32 Å2 / Biso mean: 34.0488 Å2 / Biso min: 13.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.099→30.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 6 134 2371
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1723101
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08344
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005419
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.737869
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0986-2.15110.34641190.32491099121882
2.1511-2.20920.26611320.26471290142295
2.2092-2.27420.31971390.24111340147999
2.2742-2.34760.25461410.214713611502100
2.3476-2.43150.28141400.204413501490100
2.4315-2.52880.28171430.210513771520100
2.5288-2.64380.24881400.202713441484100
2.6438-2.78310.24111430.200713821525100
2.7831-2.95740.23251420.202813781520100
2.9574-3.18550.23191430.206213761519100
3.1855-3.50560.27021450.199614001545100
3.5056-4.01190.21321470.184314181565100
4.0119-5.05090.22041480.161714431591100
5.0509-30.48550.2291590.19331551171099

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る