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- PDB-4jkj: Crystal Structure of the S18Y Variant of Ubiquitin Carboxy-termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jkj
タイトルCrystal Structure of the S18Y Variant of Ubiquitin Carboxy-terminal Hydrolase L1
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin Hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion ...axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion / protein deubiquitination / regulation of macroautophagy / negative regulation of MAPK cascade / axon cytoplasm / positive regulation of glycolytic process / response to ischemia / ubiquitin binding / protein catabolic process / cellular response to xenobiotic stimulus / UCH proteinases / ribosome binding / omega peptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.151 Å
データ登録者Davies, C.W. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Das, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the S18Y Variant of Ubiquitin Carboxy-terminal Hydrolase L1
著者: Davies, C.W. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Das, C.
履歴
登録2013年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9745
ポリマ－50,6862
非ポリマー2883
水1,71195
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5353
ポリマ－25,3431
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4392
ポリマ－25,3431
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,14012
ポリマ－101,3724
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area9610 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area34930 Å2
手法PISA
4
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7568
ポリマ－101,3724
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area9360 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area34530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.585, 109.585, 79.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1 / UCH-L1 / Neuron cytoplasmic protein 9.5 / PGP 9.5 / PGP9.5 / Ubiquitin thioesterase L1


分子量: 25342.895 Da / 分子数: 2 / 変異: S18Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL1 / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P09936, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.4M Ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 26943 / Num. obs: 26890 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 12.5 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 41.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.15-2.2311.34.0526170.644199.9
2.23-2.3212.15.4326380.4951100
2.32-2.4212.68.2126640.3621100
2.42-2.5512.813.1626430.2281100
2.55-2.7112.816.6826640.1881100
2.71-2.9212.922.7926730.1291100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ETL

2etl


解像度: 2.151→33.208 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 1355 5.04 %Random
Rwork0.1971 ---
all0.1995 26943 --
obs0.198 26890 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.247 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2966 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.2966 Å20 Å2
3----6.5932 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.151→33.208 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3490 0 15 95 3600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073566
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0754807
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0851339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004639
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.151-2.22790.32291330.25472481X-RAY DIFFRACTION100
2.2279-2.31710.32971230.23052505X-RAY DIFFRACTION100
2.3171-2.42250.24321310.21532530X-RAY DIFFRACTION100
2.4225-2.55020.24771490.19412487X-RAY DIFFRACTION100
2.5502-2.70990.2551240.20512533X-RAY DIFFRACTION100
2.7099-2.9190.28221560.20632515X-RAY DIFFRACTION100
2.919-3.21250.22981370.19962550X-RAY DIFFRACTION100
3.2125-3.67690.24021360.18392566X-RAY DIFFRACTION100
3.6769-4.63050.20711400.17092612X-RAY DIFFRACTION100
4.6305-33.21180.25281260.20892756X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5934-0.4586-0.83623.26830.96623.4099-0.0165-0.04090.08720.09620.07050.10060.0591-0.1004-0.03760.1173-0.0205-0.03440.14350.04720.179736.7347-14.444-12.8767
23.6719-0.2578-1.24394.58161.47035.1657-0.16310.2083-0.2430.0687-0.1397-0.13050.5296-0.34550.12290.092-0.07650.02020.0642-0.01380.135347.094-21.9702-51.5482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 1:223)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 1:223)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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