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万見
- PDB-4jje: Caspase-3 specific unnatural amino acid peptides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jje
タイトルCaspase-3 specific unnatural amino acid peptides
要素
  • Caspase inhibitor
  • Caspase-3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / NADE modulates death signalling / luteolysis ...Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / : / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / : / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / death receptor binding / axonal fasciculation / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / fibroblast apoptotic process / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / : / epithelial cell apoptotic process / negative regulation of cytokine production / platelet formation / Other interleukin signaling / execution phase of apoptosis / positive regulation of amyloid-beta formation / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / B cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / Pyroptosis / cell fate commitment / response to amino acid / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / striated muscle cell differentiation / enzyme activator activity / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / apoptotic signaling pathway / hippocampus development / response to nicotine / sensory perception of sound / regulation of protein stability / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / heart development / peptidase activity / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / DNA damage response / protein-containing complex binding / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACE-1MH-ASP-B3L-HLX-1U8 / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.481 Å
データ登録者Vickers, C.J. / Gonzalez-Paez, G.E. / Wolan, D.W.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Selective Detection of Caspase-3 versus Caspase-7 Using Activity-Based Probes with Key Unnatural Amino Acids.
著者: Vickers, C.J. / Gonzalez-Paez, G.E. / Wolan, D.W.
履歴
登録2013年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
B: Caspase inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4262
ポリマ－30,4262
非ポリマー00
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.110, 84.334, 96.088
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3 / CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Protein Yama / SREBP cleavage activity 1 / ...CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Protein Yama / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1 / Caspase-3 subunit p17 / Caspase-3 subunit p12


分子量: 29602.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, Caspase-3 CPP32, CPP32 / プラスミド: pet23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P42574, caspase-3
#2: タンパク質・ペプチド Caspase inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: CASPASE inhibitor / 分子量: 822.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: ACE-1MH-ASP-B3L-HLX-1U8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE 2,6, DIMETHYLBENZOIC ACID FRAGMENT IN RESIDUE 1U8 OF THE CASPASE INHIBITOR IS REMOVED DURING ...THE 2,6, DIMETHYLBENZOIC ACID FRAGMENT IN RESIDUE 1U8 OF THE CASPASE INHIBITOR IS REMOVED DURING COVALENT ATTACHMENT TO CASPASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.05M Sodium citrate pH 5.5, 14% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.03317 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03317 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→42.17 Å / Num. all: 46303 / Num. obs: 46048 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 21.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 36.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.481→42.167 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 16.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1739 2330 5.06 %
Rwork0.1498 --
obs0.151 46040 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.481→42.167 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 0 214 2193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142051
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6242763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.92771
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.111301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4812-1.51140.26381200.24212444X-RAY DIFFRACTION95
1.5114-1.54430.23851260.20742545X-RAY DIFFRACTION99
1.5443-1.58020.22471380.18962522X-RAY DIFFRACTION100
1.5802-1.61970.2061420.17042553X-RAY DIFFRACTION100
1.6197-1.66350.19891460.16192529X-RAY DIFFRACTION100
1.6635-1.71250.20881240.16442574X-RAY DIFFRACTION100
1.7125-1.76780.21821170.15672587X-RAY DIFFRACTION100
1.7678-1.8310.17371310.14022558X-RAY DIFFRACTION100
1.831-1.90430.15381450.13682578X-RAY DIFFRACTION100
1.9043-1.99090.18641440.14312521X-RAY DIFFRACTION100
1.9909-2.09590.18451430.14052575X-RAY DIFFRACTION100
2.0959-2.22720.16061440.14242577X-RAY DIFFRACTION100
2.2272-2.39910.17031380.14382589X-RAY DIFFRACTION100
2.3991-2.64060.1661490.14822586X-RAY DIFFRACTION100
2.6406-3.02260.14391380.15182625X-RAY DIFFRACTION100
3.0226-3.80770.18451440.142617X-RAY DIFFRACTION100
3.8077-42.18410.1651410.1522730X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.43290.0785-0.04290.42150.37510.35430.03370.0990.1222-0.06690.02020.0622-0.0922-0.09620.00010.16740.02080.01890.20730.04820.219418.293131.425251.6044
20.72880.30840.01520.2330.19380.33550.0992-0.1862-0.04450.2070.03280.12230.0364-0.06460.00580.2066-0.0190.00560.16770.03770.146823.767116.53969.3205
30.1664-0.0845-0.0880.3115-0.0070.16860.18540.0044-0.2875-0.15350.04770.61090.2562-0.2595-0.00510.227-0.0721-0.01960.22450.03730.273513.51689.532959.5525
40.33670.1293-0.37660.3248-0.10970.43090.07510.1362-0.1339-0.091-0.02960.17860.1976-0.10080.00050.185-0.0068-0.02160.17180.00810.217219.037614.516554.712
50.09640.0538-0.14930.64040.12330.42520.07950.1106-0.04230.0111-0.0219-0.08760.07560.067300.17460.0024-0.02330.17560.00550.190833.184816.122452.7845
60.67760.1331-0.27890.2278-0.07220.59850.0801-0.05690.01110.0407-0.01260.0108-0.03650.067400.1644-0.0057-0.00890.1743-0.00620.146534.066722.138561.1273
70.2899-0.07620.17420.2392-0.30090.3940.0760.0399-0.04920.04450.01010.0521-0.0312-0.00980.0010.138-0.0013-0.01030.14310.00070.135237.456923.590258.332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 29 through 51 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 52 through 92 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 93 through 105 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 106 through 154 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 155 through 191 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 192 through 231 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 232 through 278 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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