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- PDB-4jif: Co-crystal structure of ICAP1 PTB domain in complex with a KRIT1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jif
タイトルCo-crystal structure of ICAP1 PTB domain in complex with a KRIT1 peptide
要素
  • Integrin beta-1-binding protein 1
  • Krev interaction trapped protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTB fold / Integrin signaling / Integrin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / biomineral tissue development / myoblast migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase regulator activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endothelium development / negative regulation of focal adhesion assembly ...negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / biomineral tissue development / myoblast migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase regulator activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endothelium development / negative regulation of focal adhesion assembly / integrin activation / tube formation / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of fibroblast migration / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of endothelial cell migration / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of GTPase activity / positive regulation of Notch signaling pathway / receptor clustering / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of cell division / centriolar satellite / positive regulation of protein targeting to membrane / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / regulation of angiogenesis / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Notch signaling pathway / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / activation of protein kinase B activity / positive regulation of endothelial cell migration / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of angiogenesis / cell-matrix adhesion / cell redox homeostasis / negative regulation of protein binding / cell periphery / protein localization to plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell-cell junction / cell migration / integrin binding / lamellipodium / microtubule binding / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / cytoskeleton / nuclear body / intracellular signal transduction / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Integrin binding protein, ICAP-1 / Beta-1 integrin binding protein / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich region / Krev interaction trapped protein 1, FERM domain C-lobe / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich domain superfamily / NUDIX, or N-terminal NPxY motif-rich, region of KRIT / Ankyrin repeats (many copies) / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / FERM central domain ...Integrin binding protein, ICAP-1 / Beta-1 integrin binding protein / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich region / Krev interaction trapped protein 1, FERM domain C-lobe / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich domain superfamily / NUDIX, or N-terminal NPxY motif-rich, region of KRIT / Ankyrin repeats (many copies) / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Krev interaction trapped protein 1 / Integrin beta-1-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.701 Å
データ登録者Liu, W. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: Cocrystal structure of the ICAP1 PTB domain in complex with a KRIT1 peptide.
著者: Liu, W. / Boggon, T.J.
履歴
登録2013年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin beta-1-binding protein 1
B: Krev interaction trapped protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6352
ポリマ－20,6352
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7980 Å2
手法PISA
2
A: Integrin beta-1-binding protein 1
B: Krev interaction trapped protein 1

A: Integrin beta-1-binding protein 1
B: Krev interaction trapped protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2714
ポリマ－41,2714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area5860 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area13920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.017, 81.017, 89.583
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Integrin beta-1-binding protein 1 / Integrin cytoplasmic domain-associated protein 1 / ICAP-1


分子量: 16909.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB1BP1, ICAP1 / プラスミド: PET32-a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14713
#2: タンパク質・ペプチド Krev interaction trapped protein 1 / Krev interaction trapped 1 / Cerebral cavernous malformations 1 protein


分子量: 3726.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRIT1, CCM1 / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00522
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18-20%PEG3350, 0.2M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月1日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35 Å / Num. all: 19620 / Num. obs: 19541 / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rsym value: 0.061
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 12.3 % / Num. unique all: 1927 / Rsym value: 0 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DX8

4dx8


解像度: 1.701→32.666 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2263 1001 5.11 %random
Rwork0.1956 ---
all0.1971 19666 --
obs0.1971 -99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.872 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8918 Å20 Å20 Å2
2---6.8918 Å2-0 Å2
3---13.7836 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.701→32.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1175 0 0 111 1286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.071698
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.858479
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7005-1.79020.35811260.38382610X-RAY DIFFRACTION100
1.7902-1.90230.35991300.29732608X-RAY DIFFRACTION100
1.9023-2.04920.25561780.23552573X-RAY DIFFRACTION100
2.0492-2.25540.23591520.20862596X-RAY DIFFRACTION99
2.2554-2.58160.24561350.19022645X-RAY DIFFRACTION100
2.5816-3.25210.21561550.18852682X-RAY DIFFRACTION100
3.2521-32.67190.19251250.16962859X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9068-0.40960.99383.88890.92393.6026-0.1284-0.3190.49690.21660.2957-0.5234-0.218-0.0586-0.08140.3060.0428-0.10650.2544-0.07670.274414.671223.99084.1154
23.0956-0.1319-0.71931.10360.42232.51880.0011-0.01390.075-0.09270.06660.15240.0317-0.1651-0.09920.24630.021-0.07960.1833-0.0380.28178.404220.2113.1223
32.1166-1.68745.55048.36721.51886.61160.181.10570.9043-1.3576-0.0301-1.2885-1.26932.27990.50280.4728-0.17330.09210.5274-0.11520.462424.901826.0556-5.2901
43.20551.29420.9645.9171.60322.03820.2048-0.2161-0.26810.0708-0.137-0.40180.13980.0623-0.06420.2018-0.0009-0.0320.18020.03040.189418.285520.60586.7799
54.4982-0.01650.75444.9661-0.6917.1128-0.201-0.198-0.67150.4728-0.00641.1977-0.0418-0.76270.30360.2797-0.01710.0440.3320.01170.53943.3479.46310.4726
60.86350.8579-0.39475.1972-0.70720.41250.1677-0.3427-0.11170.8389-0.4369-0.6131-0.15880.07190.16410.3329-0.0574-0.17010.27340.0450.282119.790818.631615.3336
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 60:84)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 85:115)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 116:128)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 129:194)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 178:185)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 186:196)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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