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- PDB-4j97: Crystal Structure of FGF Receptor 2 (FGFR2) Kinase Domain Harbori... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j97
タイトルCrystal Structure of FGF Receptor 2 (FGFR2) Kinase Domain Harboring the Pathogenic Gain-of-Function K659E Mutation Identified in Endometrial Cancer.
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Kinase Domain Fold Consisting of N- and C-lobes / Receptor Tyrosine Kinase / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Thioredoxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Thioredoxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / NADH-quinone oxidoreductase, E subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5482 Å
データ登録者Chen, H. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Cracking the Molecular Origin of Intrinsic Tyrosine Kinase Activity through Analysis of Pathogenic Gain-of-Function Mutations.
著者: Chen, H. / Huang, Z. / Dutta, K. / Blais, S. / Neubert, T.A. / Li, X. / Cowburn, D. / Traaseth, N.J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2013年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,94313
ポリマ－148,4424
非ポリマー2,5019
水2,324129
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8084
ポリマ－37,1111
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7123
ポリマ－37,1111
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7123
ポリマ－37,1111
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7123
ポリマ－37,1111
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子

C: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5207
ポリマ－74,2212
非ポリマー1,2995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_444x-1,y-1,z-11
Buried area2430 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area25300 Å2
手法PISA
6
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子

D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4246
ポリマ－74,2212
非ポリマー1,2034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_445x-1,y-1,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area25890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.584, 70.278, 85.499
Angle α, β, γ (deg.)92.39, 112.19, 115.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / K-sam / KGFR / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 37110.516 Da / 分子数: 4
断片: Human FGF Receptor 2 Kinase Domain (UNP Residues 458-768)
変異: C491A, K659E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BEK, FGFR2, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLys-S / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES pH7.5, 25% PEG 4000, 200mM (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97906 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月11日
放射モノクロメーター: KOHZU DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.548→50 Å / Num. all: 68704 / Num. obs: 41785 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.548→2.69 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 84.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PVY

2pvy


解像度: 2.5482→41.349 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2568 2006 4.8 %
Rwork0.1997 --
obs0.2024 41758 96.44 %
all-41786 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5482→41.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8995 0 141 129 9265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039350
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62512684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0053557
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5482-2.61190.36241160.24982136X-RAY DIFFRACTION72
2.6119-2.68250.33561350.23692885X-RAY DIFFRACTION98
2.6825-2.76140.32571490.23392887X-RAY DIFFRACTION98
2.7614-2.85060.30241510.23132885X-RAY DIFFRACTION98
2.8506-2.95240.29751430.23182896X-RAY DIFFRACTION98
2.9524-3.07060.32481540.21952882X-RAY DIFFRACTION98
3.0706-3.21030.27061340.22482909X-RAY DIFFRACTION99
3.2103-3.37950.24911560.20882894X-RAY DIFFRACTION99
3.3795-3.59110.26211450.20082893X-RAY DIFFRACTION99
3.5911-3.86820.24371430.18172917X-RAY DIFFRACTION99
3.8682-4.25710.19631470.16472906X-RAY DIFFRACTION99
4.2571-4.87230.19241400.16092916X-RAY DIFFRACTION99
4.8723-6.13530.2311500.19712914X-RAY DIFFRACTION99
6.1353-41.35460.2871430.20712832X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.5244 Å / Origin y: 5.0933 Å / Origin z: 37.2861 Å
111213212223313233
T0.171 Å20.0028 Å2-0.0045 Å2-0.1943 Å20.0213 Å2--0.116 Å2
L0.0088 °20.0087 °20.0198 °2-0.1208 °20.1107 °2---0.0846 °2
S-0.0246 Å °0.017 Å °0.0247 Å °-0.0066 Å °0.0261 Å °-0.0032 Å °-0.0344 Å °0.0689 Å °-0.0026 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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