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万見
- PDB-4j6n: Crystal structure of calcium2+-free wild-type CD23 lectin domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j6n
タイトルCrystal structure of calcium2+-free wild-type CD23 lectin domain (crystal form E)
要素Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin fold lectin / antibody receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling ...low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling / integrin binding / carbohydrate binding / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Dhaliwal, B. / Pang, M.O.Y. / Sutton, B.J.
引用ジャーナル: Mol.Immunol. / 年: 2013
タイトル: Conformational plasticity at the IgE-binding site of the B-cell receptor CD23.
著者: Dhaliwal, B. / Pang, M.O. / Yuan, D. / Yahya, N. / Fabiane, S.M. / McDonnell, J.M. / Gould, H.J. / Beavil, A.J. / Sutton, B.J.
履歴
登録2013年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
B: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3302
ポリマ－32,3302
非ポリマー00
水00
1
A: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1651
ポリマ－16,1651
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1651
ポリマ－16,1651
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.260, 73.070, 57.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor / BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor ...BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor / Lymphocyte IgE receptor / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor soluble form


分子量: 16164.986 Da / 分子数: 2
断片: Soluble head domain of the B-cell receptor CD23 (UNP Residues 156-298)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD23A, CLEC4J, FCE2, FCER2, IGEBF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06734
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.25
詳細: 30 % (w/v) PEG 1,500 and 0.1 M Malic acid: MES: Tris (MMT) buffer pH 4.25, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 6664 / Num. obs: 6640 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
GDAデータ収集
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4G96

4g96


解像度: 2.85→48.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7894 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.6767 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3169 654 9.85 %RANDOM
Rwork0.2518 ---
obs0.2583 6640 99.83 %-
all-6664 --
原子変位パラメータBiso max: 201.03 Å2 / Biso mean: 55.2431 Å2 / Biso min: 12.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1741 Å20 Å20 Å2
2--6.7858 Å20 Å2
3----5.6117 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.517 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→48.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2166 0 0 0 2166
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d766SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes336HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2258HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion274SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2620SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2258HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3066HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.18
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.19 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2913 187 10.16 %
Rwork0.2478 1653 -
all0.2527 1840 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.95952.24832.87355.9920.77265.86690.00480.16120.02750.02340.055-0.00860.0974-0.1259-0.0598-0.304-0.03110.1072-0.3040.06980.2275-19.74737.1275-0.8414
22.14241.24110.96611.2489-0.38736.7057-0.01660.06730.0391-0.19570.0163-0.0705-0.0143-0.00720.00030.2214-0.10030.055-0.2651-0.0258-0.1168-23.2935-11.3767-24.9973
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A158 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B158 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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