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万見
- PDB-4j2q: Crystal structure of C-terminally truncated arrestin reveals mech... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j2q
タイトルCrystal structure of C-terminally truncated arrestin reveals mechanism of arrestin activation
要素S-arrestin
キーワードSIGNALING PROTEIN / ARRESTIN FOLD / SIGNAL TERMINATION / GPCR / OUTER SEGMENT / P44 / RHODOPSIN / G-PROTEIN / SPLICE VARIANT MUTANT ARRESTIN / S-ANTIGEN / DEACTIVATION / VISUAL SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding ...opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kim, Y.J. / Scheerer, P. / Choe, H.-W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of pre-activated arrestin p44.
著者: Kim, Y.J. / Hofmann, K.P. / Ernst, O.P. / Scheerer, P. / Choe, H.W. / Sommer, M.E.
履歴
登録2013年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-arrestin
B: S-arrestin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8362
ポリマ－84,8362
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area35550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.494, 102.494, 464.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 S-arrestin / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod photoreceptor arrestin / S-arrestin short form


分子量: 42417.762 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARRS_BOVIN, SAG / プラスミド: plasmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08168
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% polyethylene glycol 200, 10 mM HEPES, 100 mM lithium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.65 Å / Num. obs: 28594 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 71.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.502 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 4107 / Rsym value: 0.502 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CF1

1cf1


解像度: 3→48.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.793 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27945 1447 5.1 %RANDOM
Rwork0.24778 ---
all0.24942 27140 --
obs0.24942 27140 94.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20.02 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.06 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0 Å0 Å
Luzzati d res low-0 Å
Luzzati sigma a0 Å0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5390 0 0 16 5406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.025498
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2311.9887452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8835680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.82423.738214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.019151002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5531534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214010
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.073 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 85 -
Rwork0.35 1689 -
obs-1689 92.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1411-0.2586-0.17471.62330.48581.33390.0747-0.00840.0155-0.0829-0.0941-0.03750.1145-0.04410.01940.15660.0219-0.01990.04430.02050.1248-44.40616.272550.7687
21.0069-0.66-0.15261.30720.0290.445-0.04120.05880.08790.0435-0.0276-0.03830.15940.19170.06880.17870.13610.03750.14210.07360.0961-27.722522.221215.096
30.40770.1640.10280.07520.0440.0320.0313-0.0378-0.00940.0268-0.0291-0.04570.0579-0.008-0.00210.43930.025-0.02190.05590.09940.1978-41.479918.525742.3465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 360
2X-RAY DIFFRACTION2B10 - 360
3X-RAY DIFFRACTION3A401 - 409
4X-RAY DIFFRACTION3B401 - 407

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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