[日本語] English
万見
- PDB-4j2l: Crystal Structure of AXH domain complexed with Capicua -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j2l
タイトルCrystal Structure of AXH domain complexed with Capicua
要素
  • Ataxin-1
  • Protein capicua homolog
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / AXH domain / homodimerization protein-protein interaction / Capciua / ATXN1
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(G) binding / nuclear inclusion body / nuclear export / poly(U) RNA binding / social behavior / RNA processing / learning / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / brain development / memory ...poly(G) binding / nuclear inclusion body / nuclear export / poly(U) RNA binding / social behavior / RNA processing / learning / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / brain development / memory / nuclear matrix / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ataxin-1, N-terminal / Domain of unknown function DUF4819 / ATAXIN1-like / Ataxin-1 like family / Domain of unknown function (DUF4819) / : / Ataxin, AXH domain / Ataxin, AXH domain superfamily / Ataxin-1 and HBP1 module (AXH) / AXH domain profile. ...Ataxin-1, N-terminal / Domain of unknown function DUF4819 / ATAXIN1-like / Ataxin-1 like family / Domain of unknown function (DUF4819) / : / Ataxin, AXH domain / Ataxin, AXH domain superfamily / Ataxin-1 and HBP1 module (AXH) / AXH domain profile. / domain in Ataxins and HMG containing proteins / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ataxin-1 / Protein capicua homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Song, J.-J. / Kim, E.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013
タイトル: Structural basis of protein complex formation and reconfiguration by polyglutamine disease protein Ataxin-1 and Capicua
著者: Kim, E. / Lu, H.-C. / Zoghbi, H.Y. / Song, J.-J.
履歴
登録2013年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ataxin-1
B: Ataxin-1
C: Protein capicua homolog
D: Protein capicua homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7294
ポリマ－34,7294
非ポリマー00
水00
1
A: Ataxin-1
C: Protein capicua homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3652
ポリマ－17,3652
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area9040 Å2
手法PISA
2
B: Ataxin-1
D: Protein capicua homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3652
ポリマ－17,3652
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area9060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.500, 53.500, 276.212
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

-
要素

#1: タンパク質 Ataxin-1 / Spinocerebellar ataxia type 1 protein


分子量: 14119.982 Da / 分子数: 2 / 断片: AXH domain, UNP residues 562-688 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATXN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54253
#2: タンパク質・ペプチド Protein capicua homolog


分子量: 3244.760 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-48 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RK0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.6M NaCl, 3%(v/v) glycerol, 16%(w/v) PEG3350, 1mM L-Glutathione, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 8720 / % possible obs: 99.9 %
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.663 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J2J

4j2j


解像度: 3.15→29.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 107840.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 425 5.7 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 7519 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.9275 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.2161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2 Å20 Å2-0 Å2
2---2 Å2-0 Å2
3---4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→29.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2302 0 0 0 2302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 75 6.4 %
Rwork0.305 1103 -
all-1178 -
obs--97.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る