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- PDB-4j09: Crystal Structure of LpxA bound to RJPXD33 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j09
タイトルCrystal Structure of LpxA bound to RJPXD33
要素
  • Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
  • Putative metabolite transport protein YjhB
キーワードTRANSFERASE / acyltransferase / left-handed beta helix
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxylic acid transport / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / carboxylic acid transmembrane transporter activity / lipid A biosynthetic process / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Major facilitator superfamily / Major Facilitator Superfamily / Trimeric LpxA-like superfamily / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / 3 Solenoid / MFS transporter superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Sialic acid transporter NanX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jenkins, R.J. / Meagher, J.L. / Stuckey, J.A. / Dotson, G.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for the Recognition of Peptide RJPXD33 by Acyltransferases in Lipid A Biosynthesis.
著者: Jenkins, R.J. / Heslip, K.A. / Meagher, J.L. / Stuckey, J.A. / Dotson, G.D.
履歴
登録2013年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
B: Putative metabolite transport protein YjhB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3588
ポリマ－28,8712
非ポリマー4876
水3,657203
1
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
B: Putative metabolite transport protein YjhB
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
B: Putative metabolite transport protein YjhB
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
B: Putative metabolite transport protein YjhB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,07424
ポリマ－86,6136
非ポリマー1,46218
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area13070 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area28250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.399, 96.399, 96.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase


分子量: 28117.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0181, JW0176, lpxA / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(AI)
参照: UniProt: P0A722, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Putative metabolite transport protein YjhB


分子量: 753.907 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide synthesis / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39352

-
非ポリマー , 4種, 209分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 1.4 M Potassium Phosphate, 33% DMSO, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: Marmosaic 300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.2 Å / Num. all: 23834 / Num. obs: 23751 / % possible obs: 99.65 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.87 Å2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→21.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9588 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9565 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU R Cruickshank DPI: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1771 1216 5.12 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.1723 23735 99.68 %-
all-23834 --
原子変位パラメータBiso mean: 30.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→21.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 27 203 2241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0112131HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.082909HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d974SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes46HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes325HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2131HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion281SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2655SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 149 5.24 %
Rwork0.1637 2697 -
all0.1654 2846 -
obs--99.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01620.02970.361400.15140.0968-0.00020.00650.0007-0.00350.0010.00470.0043-0.0046-0.0008-0.0047-0.002-0.04250.0229-0.0074-0.0211-9.71491.7182-18.6411
20.9970.2848-0.00541.3580.19930.54310.01070.0580.09610.01820.0084-0.00180.00360.0064-0.0191-0.05560.02060.0043-0.02050.0291-0.03112.422216.763-3.8408
30.41860.7548-0.43310.90410.00090.0495-0.0012-0.00380.03220.0316-0.0022-0.0019-0.011900.0035-0.0887-0.0230.01-0.0407-0.00130.105916.773738.9129-0.38
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 16}A1 - 16
2X-RAY DIFFRACTION2{A|17 - 203}A17 - 203
3X-RAY DIFFRACTION3{A|204 - 262}A204 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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