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万見
- PDB-4izm: Crystal structure of GltPh L66C-S300C mutant crosslinked with div... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4izm
タイトルCrystal structure of GltPh L66C-S300C mutant crosslinked with divalent mercury
要素425aa long hypothetical proton glutamate symport protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Amino Acid Transport System X-AG / Biological Transport / Structure-Activity Relationship
機能・相同性
機能・相同性情報


L-aspartate transmembrane transport / amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / : / Glutamate transporter homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Reyes, N. / Boudker, O.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Binding thermodynamics of a glutamate transporter homolog.
著者: Reyes, N. / Oh, S. / Boudker, O.
履歴
登録2013年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 425aa long hypothetical proton glutamate symport protein
B: 425aa long hypothetical proton glutamate symport protein
C: 425aa long hypothetical proton glutamate symport protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,51515
ポリマ－133,3763
非ポリマー1,13912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area48990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.708, 119.708, 333.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

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要素

#1: タンパク質 425aa long hypothetical proton glutamate symport protein


分子量: 44458.734 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP rersidues 1-417
変異: D37H, K40H, L66C, K125H, K132H, K264H, K223H, S300C, C321A, E368H
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: ATCC 700860 / 遺伝子: PH1295 / プラスミド: pBAD24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: O59010
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#4: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.23 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: ハンギングドロップ法
詳細: PEG 1000, 100mM Li2SO4, 50mM citric acid, 50mM Na2HPO4, hanging drop, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月20日 / 詳細: Quantun 315r
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.54→50 Å / Num. obs: 15950 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 2.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
3.54-3.66.31100
3.6-3.676.51100
3.67-3.746.41100
3.74-3.816.41100
3.81-3.96.41100
3.9-3.996.41100
3.99-4.096.41100
4.09-4.26.41100
4.2-4.326.41100
4.32-4.466.41100
4.46-4.626.41100
4.62-4.86.41100
4.8-5.026.41100
5.02-5.296.41100
5.29-5.626.41100
5.62-6.056.411000.999
6.05-6.666.411000.737
6.66-7.626.411000.312
7.62-9.596.211000.08
9.59-506.3198.40.034

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.883 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.836 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 149.638 / SU ML: 0.782 / SU R Cruickshank DPI: 1.0495 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.038 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29879 797 5 %RANDOM
Rwork0.25025 ---
obs0.25259 15187 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 195.952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8691 0 36 0 8727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.028880
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.98112150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.46851209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.1123.929252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.071151311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6221518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2909 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
1A5.25
2B5.24
3C3.76
LS精密化 シェル解像度: 4.5→4.613 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 57 -
Rwork0.346 1087 -
obs--99.05 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.9052 Å / Origin y: -5.1319 Å / Origin z: 3.645 Å
111213212223313233
T2.0992 Å20.0882 Å2-0.1335 Å2-1.7178 Å20.0625 Å2--0.7493 Å2
L3.2883 °20.532 °2-0.2122 °2-1.5141 °20.0513 °2--2.2303 °2
S0.0642 Å °0.3232 Å °0.1863 Å °-0.0145 Å °0.0204 Å °-0.5382 Å °-0.1541 Å °0.6042 Å °-0.0845 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 504
2X-RAY DIFFRACTION1B13 - 504
3X-RAY DIFFRACTION1C13 - 504

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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