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Yorodumi- PDB-1xfh: Structure of glutamate transporter homolog from Pyrococcus horikoshii -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1xfh | ||||||
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Title | Structure of glutamate transporter homolog from Pyrococcus horikoshii | ||||||
Components | proton glutamate symport protein | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Trimeric helical transmembrane protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transport / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pyrococcus horikoshii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 3.5 Å | ||||||
Authors | Yernool, D. / Boudker, O. / Jin, Y. / Gouaux, E. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2004 Title: Structure of a glutamate transporter homologue from Pyrococcus horikoshii Authors: Yernool, D. / Boudker, O. / Jin, Y. / Gouaux, E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1xfh.cif.gz | 219.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1xfh.ent.gz | 177.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1xfh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1xfh_validation.pdf.gz | 392.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 1xfh_full_validation.pdf.gz | 436.8 KB | Display | |
Data in XML | 1xfh_validation.xml.gz | 27.4 KB | Display | |
Data in CIF | 1xfh_validation.cif.gz | 41.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/1xfh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/1xfh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1 / Refine code: 2
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Details | The asymmetric unit contains the biological relevant trimer |
-Components
#1: Protein | Mass: 44641.945 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: D37H, K40H, K125H, K132H, K223H, K264H, E368H Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus horikoshii (archaea) / Strain: OT3 / Gene: GltPh / Plasmid: pBAD / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Top10 / References: UniProt: O59010 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.5 Å3/Da / Density % sol: 70 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 4 Details: PEG 1000, Na/K phosphate, citrate, decyl maltoside, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.10, 1.0711, 0.9918, 1.0721 | |||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 29, 2003 / Details: mono/mirrors | |||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Silicon / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 3.5→10 Å / Num. all: 30892 / Num. obs: 30587 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 7.3 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 3.5→3.65 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Rsym value: 0.84 | |||||||||||||||
Reflection | *PLUS % possible obs: 99 % / Redundancy: 6.7 % | |||||||||||||||
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 98 % / Redundancy: 4.4 % |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 3.5→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 38.389 / SU ML: 0.579 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.627 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: Ramachandran plot: Favored (%) = 79.2; Allowed (%) = 20.0; Generously allowed (%) = 0.8 and Disallowed (%) = 0.0.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 124.432 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.5→10 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 3.5→3.58 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Software | *PLUS Version: 5.1.24 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | *PLUS % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rfree: 0.409 / Rfactor Rwork: 0.37 |