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万見
- PDB-4iwo: Crystal structure and mechanism of activation of TBK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iwo
タイトルCrystal structure and mechanism of activation of TBK1
要素Serine/threonine-protein kinase TBK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / ATP binding / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / serine/threonine protein kinase complex / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / cGAS/STING signaling pathway ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / serine/threonine protein kinase complex / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / cGAS/STING signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / toll-like receptor 4 signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / antiviral innate immune response / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of type I interferon production / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of autophagy / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of TORC1 signaling / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / activation of innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / Regulation of TNFR1 signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / TRAF3-dependent IRF activation pathway / peptidyl-serine phosphorylation / protein phosphatase binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / Potential therapeutics for SARS / nucleic acid binding / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / protein kinase activity / inflammatory response / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1H4 / Serine/threonine-protein kinase TBK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Panne, D. / Larabi, A.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Crystal structure and mechanism of activation of TANK-binding kinase 1.
著者: Larabi, A. / Devos, J.M. / Ng, S.L. / Nanao, M.H. / Round, A. / Maniatis, T. / Panne, D.
履歴
登録2013年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Non-polymer description
改定 1.22013年5月22日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3712
ポリマ－75,9231
非ポリマー4491
水905
1
A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子

A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,7434
ポリマ－151,8462
非ポリマー8972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.600, 136.600, 87.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TBK1 / NF-kappa-B-activating kinase / T2K / TANK-binding kinase 1


分子量: 75922.844 Da / 分子数: 1 / 変異: S172A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAK, TBK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHD2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-1H4 / N-{3-[(5-cyclopropyl-2-{[3-(2-oxopyrrolidin-1-yl)phenyl]amino}pyrimidin-4-yl)amino]propyl}cyclobutanecarboxamide


分子量: 448.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H32N6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.32 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5% PEG6000, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月16日
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 28196 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 97.63 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.61→40.984 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 34.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2629 1409 5 %RANDOM
Rwork0.2448 ---
obs0.2457 28196 97.46 %-
all-29240 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 375.23 Å2 / Biso mean: 124.9266 Å2 / Biso min: 58.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→40.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5066 0 33 5 5104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5787029
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041780
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.111954
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6095-2.70280.39251380.36282623276197
2.7028-2.8110.39861420.323627072849100
2.811-2.93890.36061430.307827152858100
2.9389-3.09380.3431420.305326982840100
3.0938-3.28750.32931430.29752714285799
3.2875-3.54120.37251410.30882676281798
3.5412-3.89730.40941260.34932407253388
3.8973-4.46070.23651410.23092681282297
4.4607-5.61770.21911460.212727722918100
5.6177-40.98930.20771470.20192794294197
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.47050.32350.44151.58460.44362.3274-0.0264-0.27310.86550.3901-0.0852-0.0324-0.3272-0.15760.07240.9979-0.1309-0.15080.6711-0.03690.9857-27.3232-16.550518.8871
22.1415-0.66850.32651.9857-0.32292.5597-0.14620.08751.06010.04730.0040.8693-0.7418-0.46360.11820.9991-0.0852-0.14020.890.04441.3384-49.6212-17.71815.1714
31.86181.246-1.22882.1306-1.18970.5344-0.32570.2283-0.2221-0.28680.1572-0.02090.1176-0.27670.06430.9586-0.3636-0.08730.77310.07540.6948-44.695-53.8744-6.4337
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq -2:160)A-2 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 161:294)A161 - 294
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 295:657)A295 - 657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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