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万見
- PDB-4itz: Crystal structure of the FK506 binding domain of Plasmodium vivax... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4itz
タイトルCrystal structure of the FK506 binding domain of Plasmodium vivax FKBP35 in complex with a tetrapeptide substrate
要素
  • 70 kDa peptidylprolyl isomerase
  • substrate peptide
キーワードISOMERASE/SUBSTRATE / plasmodium vivax / FKBP35 / Substrate / SucALPFpNA / PPIase / ISOMERASE / ISOMERASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
peptidylprolyl isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Sreekanth, R. / Yoon, H.S.
引用ジャーナル: Eukaryot Cell / 年: 2013
タイトル: Structural insights into substrate binding by PvFKBP35, a peptidylprolyl cis-trans isomerase from the human malarial parasite Plasmodium vivax.
著者: Alag, R. / Balakrishna, A.M. / Rajan, S. / Qureshi, I.A. / Shin, J. / Lescar, J. / Gruber, G. / Yoon, H.S.
履歴
登録2013年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase
B: 70 kDa peptidylprolyl isomerase
C: substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7064
ポリマ－28,6103
非ポリマー961
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.123, 45.798, 54.786
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 70 kDa peptidylprolyl isomerase


分子量: 13971.687 Da / 分子数: 2 / 断片: FK506-binding domain, UNP residues 1-126 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVX_101260 / プラスミド: PSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5K8X6, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド substrate peptide


分子量: 666.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.85M Ammonium aulphate, 0.1M MES buffer pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月2日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→33.5 Å / Num. obs: 27234 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 1299 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→29.981 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.69 / 位相誤差: 23.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2069 954 3.51 %
Rwork0.174 --
obs0.1752 27158 92.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.981 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1922 0 5 301 2228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131989
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4582664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.725755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.7370.2641310.20063564X-RAY DIFFRACTION88
1.737-1.84580.21981350.18283588X-RAY DIFFRACTION89
1.8458-1.98830.2221310.17773651X-RAY DIFFRACTION90
1.9883-2.18830.2631320.17133733X-RAY DIFFRACTION92
2.1883-2.50490.21081350.18223763X-RAY DIFFRACTION93
2.5049-3.15530.24071450.18563874X-RAY DIFFRACTION95
3.1553-29.98550.1731450.16284031X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3989-0.7797-0.60693.5006-0.02842.72990.0479-0.2261-0.06220.1045-0.0521-0.08950.02860.08230.02330.1364-0.040.01390.1659-0.00020.15554.034810.530422.1144
22.3169-0.2249-0.52884.06610.02082.08770.20460.0928-0.18280.0066-0.2413-0.05650.07020.06170.04830.11440.0263-0.03740.1169-0.00550.159468.210711.39592.1283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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