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- PDB-4its: Crystal structure of the catalytic domain of human Pus1 with MES ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4its
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of human Pus1 with MES in the active site
要素tRNA pseudouridine synthase A, mitochondrial
キーワードRNA BINDING PROTEIN / beta sheet / isomerase / pseudouridine synthase / RNA modification / tRNA / pre-tRNA / steroid receptor RNA activator / U2 snRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial tRNA pseudouridine synthesis / steroid receptor RNA activator RNA binding / tRNA pseudouridine38-40 synthase / tRNA pseudouridine(38-40) synthase activity / tRNA modification in the mitochondrion / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / tRNA pseudouridine synthesis / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol ...mitochondrial tRNA pseudouridine synthesis / steroid receptor RNA activator RNA binding / tRNA pseudouridine38-40 synthase / tRNA pseudouridine(38-40) synthase activity / tRNA modification in the mitochondrion / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / tRNA pseudouridine synthesis / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / RNA splicing / mRNA processing / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pseudouridine synthase PUS1/ PUS2-like / Pseudouridine synthase I, catalytic domain, C-terminal subdomain / Pseudouridine synthase I, catalytic domain, N-terminal subdomain / Pseudouridine synthase I, TruA / Pseudouridine synthase I, TruA, C-terminal / Pseudouridine synthase I, TruA, alpha/beta domain / tRNA pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase TruA/RsuA/RluB/E/F, N-terminal / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Pseudouridine synthase PUS1/ PUS2-like / Pseudouridine synthase I, catalytic domain, C-terminal subdomain / Pseudouridine synthase I, catalytic domain, N-terminal subdomain / Pseudouridine synthase I, TruA / Pseudouridine synthase I, TruA, C-terminal / Pseudouridine synthase I, TruA, alpha/beta domain / tRNA pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase TruA/RsuA/RluB/E/F, N-terminal / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pseudouridylate synthase 1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Czudnochowski, N. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: In Human Pseudouridine Synthase 1 (hPus1), a C-Terminal Helical Insert Blocks tRNA from Binding in the Same Orientation as in the Pus1 Bacterial Homologue TruA, Consistent with Their ...タイトル: In Human Pseudouridine Synthase 1 (hPus1), a C-Terminal Helical Insert Blocks tRNA from Binding in the Same Orientation as in the Pus1 Bacterial Homologue TruA, Consistent with Their Different Target Selectivities.
著者: Czudnochowski, N. / Wang, A.L. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
履歴
登録2013年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA pseudouridine synthase A, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5306
ポリマ－37,9501
非ポリマー5795
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: tRNA pseudouridine synthase A, mitochondrial
ヘテロ分子

A: tRNA pseudouridine synthase A, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,06012
ポリマ－75,9012
非ポリマー1,15910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area2930 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area27170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.860, 51.860, 446.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 tRNA pseudouridine synthase A, mitochondrial / tRNA pseudouridine(38-40) synthase / tRNA pseudouridylate synthase I / tRNA-uridine isomerase I


分子量: 37950.359 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (unp residues 79-408) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PUS1, PP8985 / プラスミド: pET47mod / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y606, tRNA pseudouridine38-40 synthase
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 18% (w/v) PEG8000, 0.1 M MES, 0.2 M AmSO4 , pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月22日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.91 Å / Num. all: 32146 / Num. obs: 32146 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 24.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24.69
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 3.38 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceGUI interface to EPICS controlデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→44.91 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 2000 6.22 %
Rwork0.1818 --
obs0.1845 32145 99.5 %
all-32146 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→44.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2365 0 32 154 2551
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5393310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3920
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.113355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8492-1.89540.27161340.22242014X-RAY DIFFRACTION98
1.8954-1.94660.23281390.20332090X-RAY DIFFRACTION100
1.9466-2.00390.25291380.19082103X-RAY DIFFRACTION99
2.0039-2.06860.24141390.18232089X-RAY DIFFRACTION100
2.0686-2.14250.21181400.17552103X-RAY DIFFRACTION100
2.1425-2.22830.20531390.16322093X-RAY DIFFRACTION100
2.2283-2.32970.22511400.16862116X-RAY DIFFRACTION99
2.3297-2.45260.23981420.17232140X-RAY DIFFRACTION100
2.4526-2.60620.21681430.18432147X-RAY DIFFRACTION100
2.6062-2.80740.25761420.19662153X-RAY DIFFRACTION100
2.8074-3.08990.2311450.19242173X-RAY DIFFRACTION100
3.0899-3.53680.2051450.17332199X-RAY DIFFRACTION100
3.5368-4.45540.20361500.15842256X-RAY DIFFRACTION99
4.4554-44.92530.23881640.20162469X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.33420.5725-0.99873.2844-0.29542.6254-0.259-0.009-0.2886-0.14640.08930.06580.7477-0.16650.08020.4436-0.02890.0330.13950.01850.2251-0.3318-7.2498.9714
22.9704-0.5991-1.29382.33790.10244.39860.1613-0.20380.2430.10330.1102-0.0284-0.593-0.025-0.14640.2853-0.02720.00450.0995-0.01040.1714-1.780816.223223.3172
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 82:187)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 188:399)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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